Doneck. všeobecná střední škola I - III kroky číslo 21

"Proteiny. Příprava proteinů reakcí polykondenzace aminokyselin. Primární, sekundární a terciární proteinové struktury. Chemické vlastnosti Proteiny: hoření, denaturace, hydrolýza a barevné reakce. Biochemické rysy proteinů. "

Připravený

učitel chemie

učitel - metodista

doneck, 2016.

"Život je způsob existence proteinových orgánů"

Téma lekce.Proteiny. Příprava proteinů reakcí polykondenzace aminokyselin. Primární, sekundární a terciární proteinové struktury. Chemické vlastnosti proteinů: spalování, denaturace, hydrolýza a barevné reakce. Biochemické vlastnosti proteinů.

Lekce cílů.Seznamte se studenty s proteiny jako neustávný stupeň vývoje látek v přírodě, což způsobilo vzhled života; ukázat jejich strukturu, vlastnosti a rozmanitost biologických funkcí; Rozbalit koncept polykondenzační reakce na příklad získávání proteinů, informujte školní školy o nutriční hygienu, aby se zachovaly své zdraví. Rozvíjet logické myšlení mezi studenty.

Reagencie a vybavení.Tabulka "Primární, sekundární a terciární proteinové struktury". Reagencie: Hno3, NaOH, CUSO4, kuřecí protein, vlněný závit, chemická jídla.

Metoda lekce.Informace - Rozvoj.

Typ lekce. Lekce asimilace nových znalostí a dovedností.

Během tříd

І. Organizující čas.

Іі. Šek domácí práce, Aktualizace a korekce referenčních znalostí.

Blitzopros

1. Vysvětlete termín "aminokyselina".

2. Pojmenujte funkční skupiny, které jsou zahrnuty do aminokyselin.

3. Nomenklatura aminokyselin a jejich izomerie.

4. Proč aminokyseliny ukazují amfoterní vlastnosti? Napište rovnice chemických reakcí.

5. Díky tomu, co vlastnosti aminokyselin tvoří polypeptidy. Napište polykondenzační reakci aminokyselin.

Ііі. Témata zpráv, cíle lekce, motivace vzdělávacích aktivit.

IV. Vnímání a primární povědomí o novém materiálu.

Učitel.

"Všude, kde se setkáváme s životem, zjistíme, že je spojen s jakýmkoliv bílkovinovým tělem" - tak poslaných F. Engels v jeho knize "Anti-Dühring". Nedostatek proteinu v potravinách vede k obecnému oslabení těla, u dětí - na zpomalení duševního a fyzického vývoje. Dnes, více než polovina lidstva nedostává s potravinami nezbytným počtem proteinů. Dne den, člověk potřebuje 115 g bílkovin, dodávka proteinu není odloženo na rozdíl od sacharidů a tuky, takže je nutné sledovat její stravu. Jsme s vámi obeznámeni s Keratinem - proteinem, z nichž vlasy, nehty, peří, kůže, - provádí konstrukční funkci; Obeznámený s proteinovým pepsinem - je obsažen v žaludeční šťávě a je schopen zničit jiné proteiny během trávení; Drombin protein se podílí na srážení krve; Pankreas hormon - inzulín - reguluje výměnu glukózy; Hemoglobin transportuje O2 do všech buněk a tkání těla atd.

Kde se tato nekonečná rozmanitost molekul proteinů pochází z různých funkcí a jejich zvláštní role v životních procesech? Aby bylo možné odpovědět na tuto otázku, obrátit se na složení a strukturu proteinů.

Složení proteinů zahrnuje atomy?

Odpovědět na tuto otázku bude zahřát. Hádej hádanky a vysvětlit význam odpovědí.

1. Je všude a všude:

V kámen, ve vzduchu, ve vodě.

On a v ranní rosy

A v nebeské bluless.

(kyslík)

2. Jsem nejjednodušší prvek

V přírodě bez mě, ani krok.

A s kyslíkem v tuto chvíli

3. Ve vzduchu je to hlavní plyn,

Obklopují všude.

Bojuje s životem rostlin

Bez ní, bez hnojiv.

V našich buňkách žije

4. Školáci šli do kampaně

(K úkolu chemického přístupu).

V noci se oheň rozvedl na Měsíc,

Písně zpívaly o jasném ohni.

Pokles vaše sublimace stranou:

Jaké jsou prvky vypálené v ohni?

(uhlík, vodík)

Ano, vpravo, to jsou hlavní chemické prvky, které jsou součástí proteinu.

Můžeme říci o těchto čtyřech prvcích se slovy Schiller "čtyř prvků, slučování dohromady, dát život a budovat mír."

Proteiny jsou přírodní polymery sestávající z aminokyselinových zbytků propojených peptidovými vazbami.

Protein obsahuje 20 různých aminokyselin, tedy obrovské množství proteinů v jejich různých kombinacích. V lidském těle je až 100 000 proteinů.

Historický odkaz.

První hypotéza o struktuře molekuly proteinu byla navržena v 70. letech. XIX století Jednalo se o strukturu ureidální proteinů.

V roce 1903. Německý vědec byl vyjádřen teorií peptidů, který dal klíč k tajemství struktury proteinu. Fisher navrhl, že proteiny jsou polymery aminokyselin spojených peptidovou vazbou.

Myšlenka, že proteiny jsou polymerní formace, vyjádřeny dalších 70 až 88. XIX století , Ruský vědci. Tato teorie byla potvrzena v moderní práci.

Již první známost s proteiny dává určitou představu o extrémně složité struktuře jejich molekul. Získávají se proteiny polykondenzační reakce aminokyselin:

https://pandia.ru/text/80/390/images/image007_47.gif "šířka \u003d" 16 "výška \u003d" 18 "\u003e\u003e h - n - CH2 - C + H - N - CH2 - C →

https://pandia.ru/text/80/390/images/image012_41.gif "výška \u003d" 20 "\u003e

NH2 - CH - C - N - CH - C - N - CH - C - ... + NH20 →

⸗ o ⸗ o ⸗ o

→ NH2 - CH-C + NH2 - CH-C + NH2 - CH - C + ...

Ach ach ach.

4. Učitel demonstruje zkušenosti: spalování vlněné vlákno; Tam je vůně spouštění peří - takže můžete odlišit vlnu z tkání jiných druhů.

V. Zobecnění a systematizace znalostí.

1. Proveďte referenční abstrakt proteinů.

základní život ← Proteiny → Polypeptidy

(C, H, O, n) ↓ ↓ ↓ ↓ proteinové struktury

chemicky zbarvené funkce

sV-WA čtvercové reakce

2. Napište rovnice pro tvorbu difeptidu glycinu a valinu.

Vi. Sčítání lekce, domácí úkoly.

Naučte se §38 s. 178 - 184. Proveďte testovací úkoly z. 183.

Chemické vlastnosti proteinů

Fyzikální vlastnosti proteinů

Fyzikální a chemické vlastnosti proteinů. Barevné reakce proteiny

Vlastnosti proteinů jsou nejrůznější jako funkce, které provádějí. Některé proteiny se rozpouští ve vodě, tvořící se jako pravidlo koloidní roztoky (například vaječný protein); Jiní se rozpouští na řešení zředěného soli; Třetí nerozpustný (například proteiny povlakových tkanin).

V radikálech aminokyselinových zbytků obsahují proteiny různé funkční skupiny, které jsou schopny vstoupit do mnoha reakcí. Proteiny Zadávají oxidační reakci, esterifikaci, alkylaci, nitration, může tvořit soli s kyselinami a bázemi (amphoternové proteiny).

1. Hydrolýza proteinů:H +.

[- NH 2 ─CH─ CO · 2NH─CO -] N + 2NH 2 O → N NH 2 - CH-COOH + N NHS2 ─ CH ─ COOH

│ │ ‌‌│ │

Aminokyselina 1 aminokyselina 2

2. Srážení proteinů:

a) reverzibilní

Protein v roztoku ↔ Sraženina proteinu. Vyskytuje se pod akcí řešení solí na +, k +

b) nevratné (denaturace)

S denaturací pod působením vnějších faktorů (teplota; mechanický náraz - tlak, tření, třepání, ultrazvuk; působení chemických činidel - kyselin, alkalických atd.) Existuje změna sekundárních, terciárních a kvartérních konstrukcí proteinových makromolekul , to znamená, že jeho nativní prostorová struktura. Primární struktura, a proto se chemické složení proteinu nemění.

Při denaturace se fyzikální vlastnosti proteinů změní: Rozpustnost se sníží, biologická aktivita je ztracena. Zároveň se zvyšuje aktivita některých chemických skupin, účinky na proteolytické enzymy proteiny jsou usnadněny, a proto je snazší hydrolyzovaný.

Například albumin - vaječný protein - při teplotě 60-70 °, vysráží se z roztoku (koagulovaného), ztrácí schopnost rozpustit ve vodě.

Diagram procesu denaturace proteinu (zničení terciárních a sekundárních struktur proteinových molekul)

3. Hořící Belkov.

Proteiny svítí tvorbou dusíku, oxidu uhličitého, vody, stejně jako některé další látky. Hořící je doprovázena charakteristickou vůní spáleného peří

4. Barevné (kvalitativní) reakce na proteiny:

a) xantoproteinová reakce (na zbytky aminokyselin obsahujících benzenové kroužky):

Protein + HNO 3 (konc.) → žluté barvení

b) Reakce pohřbení (na peptidových kravádách):

Protein + CUSO 4 (sytost) + NaOH (závěr) → Světlé fialové barvení

c) cystein reakce (na zbytcích aminokyselin obsahujících síru):

Protein + NaOH + PB (CH3 COO) 2 → černá zbarvení

Proteiny jsou základem všech živých na Zemi a provádět více funkcí v organismech.

Proteiny nebo proteiny - komplexní, organické sloučeniny s vysokou molekulovou hmotností sestávajícími z aminokyselin. Představují hlavní, nejdůležitější část všech buněk a tkáních živočišných a rostlinných organismů, bez nichž nelze provést životně důležité fyziologické procesy. Veverky nerovnoměrné ve složení a vlastnostech u různých zvířat a rostlinných organismů a v různých buňkách a tkáních stejného organismu. Proteiny různých molekulárních kompozic jsou odlišně rozpuštěny v a ve vodném roztoku fyziologických roztoků, se nerozpouští v organických rozpouštědlech. Vzhledem k přítomnosti v molekule proteinu kyselých a bazických skupin má neutrální reakci.

Proteiny tvoří četné sloučeniny s jakýmikoliv chemikáliemi, což vyžaduje jejich zvláštní význam v chemických reakcích, které se vyskytují v těle a představují základ všech projevů života a chrání jej před škodlivými účinky. Proteiny tvoří základ enzymů, protilátek, hemoglobinu, myoglobinu, mnoho hormonů, tvoří komplexní komplexy s vitamíny.

Při vstupu do sloučenin s tuky a sacharidy mohou proteiny proměnit v tělo s rozdělením do tuky a sacharidů. V živočišném těle se syntetizují pouze z aminokyselin a jejich komplexy - polypeptidy a nemohou se tvořit z anorganických sloučenin, tuky a sacharidů. Mimo tělo se syntetizuje mnoho nízkých molekulových hmotností biologicky aktivní proteinové látky, podobně jako ty v těle, například některé hormony.

Obecné informace o proteinech a jejich klasifikaci

Proteiny jsou nejdůležitějšími bioorganickými sloučeninami, které spolu s nukleovými kyselinami zabírají zvláštní roli v živé látce - bez těchto sloučenin, život je nemožný, protože podle definice F. Engels je životem zvláštní existenci proteinových těl, atd. .

"Proteiny jsou přirozené biopolymery, které jsou produkty reakce polykondenzace přírodních alfa-aminokyselin."

Přírodní alfa-aminokyseliny 18-23, jejich kombinační formy nekonečně velký počet Odrůdy molekul proteinů, které poskytují rozmanitost různých organismů. Dokonce i pro jednotlivé jedince tohoto druhu se vyznačují jejich vlastní proteiny a množství proteinů se nachází v mnoha organismech.

Proteiny se vyznačují následujícím elementárním složením: jsou tvořeny uhlíkem, vodíkem, kyslíkem, dusíkem, šedým a jinými chemickými prvky. Hlavním znakem molekul proteinu je povinná přítomnost dusíku v nich (kromě atomů C, N, O).

V proteinových molekulách je implementováno "peptid" připojení, tj. Vztah mezi atomem z karbonylové skupiny a atomem aminoskupiny, které způsobuje některé znaky proteinových molekul. V postranních řetězcích, proteinová molekula obsahuje velké množství radikálů a funkčních skupin, které "činí" polyfunkční molekulou proteinu schopnou významného rozdělení fyzikálně-biochemických vlastností.

Vzhledem k velkému rozmanitosti molekul proteinu a složitosti jejich složení a vlastností mají proteiny několik různých klasifikací na základě různé značky. Zvažte některé z nich.

I. Složení rozdíly dvě skupiny proteinů:

1. Proteiny (jednoduché proteiny; molekula je vytvořena pouze proteinem, jako je vaječný albumin).

2. Proteidy jsou složité proteiny, jejichž molekuly se skládají z proteinových a ne-proteinových složek.

Proteese jsou rozděleny do několika skupin, z nichž nejdůležitější jsou:

1) glykoproteiny (komplexní kombinovaný protein a sacharid);

2) lipoproteiny (komplex molekul proteinu a tuků (lipidy);

3) nukleoproteidy (komplex molekul proteinů a molekul nukleové kyseliny).

II. Molekuly tvoří dvě skupiny proteinů rozlišují:

1. Globulární proteiny - proteinová molekula má sférický tvar (forma globule), například molekuly albuminu vejce; Takové proteiny nebo rozpustné ve vodě, nebo jsou schopny vytvářet koloidní roztoky.

2. Fibrilární proteiny - molekuly těchto látek mají tvar nití (fibrily), například myosinové svaly, hedvábné fibroin. Fibrilární proteiny jsou nerozpustné ve vodě, tvoří struktury, které implementují kontraktilní, mechanické, tváření a ochranné funkce, stejně jako schopnost těla pohybovat ve vesmíru.

III. Rozpustnost v různých rozpouštědlech jsou proteiny rozděleny do několika skupin, z nichž nejdůležitější jsou následující:

1. Ve vodě rozpustný.

2. Rozpustný tuhý.

Existují i \u200b\u200bdalší klasifikace proteinů.

Stručná charakteristika přirozených alfa-aminokyselin

Přírodní alfa-aminokyseliny jsou různé aminokyseliny. Aminokyselina - polyfunkční organická hmota obsahující alespoň dvě funkční skupiny - aminoskupina (-NN 2) a karboxyl (karboxid, druhý je správnější) skupina (-son).

Alfa-aminokyseliny jsou takové aminokyseliny, v molekulách, z nichž jsou amino a karboxylové skupiny v jednom atomu uhlíku. Jejich obecný vzorec je Nn 2 CH (R) SOAM. Níže jsou uvedeny vzorce některých přirozených alfa-aminokyselin; Jsou zaznamenány ve formě, vhodné pro psaní polykondenzačních reakčních rovnic a jsou používány v případě, kdy je nutné psát rovnice (diagramy) reakcí stanovených polypeptidů:

1) glycin (Aminoctová kyselina) - MN 2 CH 2 Coxy;

2) Alanin - Nn 2 CH (CH3) SOAM;

3) fenylalanin - nn2CH (CH 2 C6H5) SOAM;

4) SERINE - NN 2 CH (CH 2) Coxy;

5) kyselina chřestová - nn2CH (CH2 soam) SOAM;

6) CYSTEIN - NN 2 CH (CH 2N) SOAM atd.

Některé přírodní alfa-aminokyseliny obsahují dvě aminoskupiny (například lysin), dvě karboxidové skupiny (například aspartové a glutamové kyseliny), hydroxidy (například tyrosin), mohou být cyklické (například prolin) ).

Podle povahy dopadu přirozených alfa-aminokyselin jsou rozděleny do podstatného a nepostradatelného. Nepostradatelné aminokyseliny musí nutně vstoupit do těla s jídlem.

Stručná charakteristika struktury proteinových molekul

Proteiny mimo kompetice se vyznačují komplexní strukturou proteinových molekul. Existují čtyři typy struktur proteinových molekul.

1. Primární struktura se vyznačuje pořadím alfa-aminokyselinových zbytků v polypeptidovém řetězci. Například tetrapeptid (polypeptid vytvořený během polykondenzace čtyř aminokyselinových molekul) ala-účes-tiir-serin je sekvence zbytků alaninu, fenylalaninu, tyrosinu a serinu, spojené s každým jiným peptidovým vazbou.

2. Sekundární struktura molekuly proteinu je prostorová umístění polypeptidového řetězce. Stává se to odlišné, ale nejčastější je alfa spirála, charakterizovaná určitým "krokem" spirály, velikostí a vzdáleností mezi samostatnými cívkami spirály.

Stabilita sekundární struktury proteinové molekuly je zajištěna výskytem různých chemických vazeb mezi oddělenými spirály. Nejdůležitější roli mezi nimi má vodíkové vazby (je implementováno vytažením jádra skupiny skupin - NH2 nebo \u003d NH do elektronové skořepiny atomů kyslíku nebo dusíku), iontové spojky (realizované v důsledku elektrostatické interakce iontů - COO - a - NH + 3 nebo \u003d NH + 2) a další typy komunikace.

3. Terciární struktura molekul proteinu se vyznačuje prostorovým uspořádáním alfa spirály nebo jiné struktury. Stabilita těchto struktur je díky stejným typům komunikace jako sekundární struktury. V důsledku realizace terciární struktury vzniká "podjednotka" proteinové molekuly, což je charakteristické pro velmi složité molekuly, a pro relativně jednoduché molekuly, terciární struktura je konečná.

4. Kvartérní struktura molekuly proteinu je prostorová umístění podjednotky molekul proteinu. Je charakteristická pro komplexní proteiny, jako je hemoglobin.

Vzhledem k otázce struktury molekul proteinu je nutné rozlišovat mezi strukturou živého proteinu - nativní strukturou a strukturou mrtvého proteinu. Protein v živé látky (nativní protein) se liší od proteinu, který byl vystaven, při kterém může ztratit vlastnosti živého proteinu. Mělký dopad se nazývá denaturace, ve kterém mohou být vlastnosti živého proteinu obnoveny. Jeden z typů denaturace je reverzibilní koagulace. S nevratnou koagulací se nativní protein změní na "mrtvý protein".

Stručný popis fyzikálních, fyzikálně-chemických a chemických vlastností proteinu

Vlastnosti molekul proteinu mají velký význam pro realizaci jejich biologických a environmentálních vlastností. Podle agregačního stavu tedy proteiny odkazují na pevné látky, které mohou být rozpustné nebo nerozpustné ve vodě nebo jiná rozpouštědla. V bioekologické roli proteinů je určena fyzikálními vlastnostmi. Schopnost molekul proteinů za účelem tvoří koloidní systémy určují jejich konstrukci, katalytické a další funkce. Neschopnost proteinů ve vodě a dalších rozpouštědlech, jejich fibrilární způsobí ochranné a formativní funkce atd.

Fyzikálně-chemické vlastnosti proteinů zahrnují jejich schopnost denaturu a koagulace. Koagulace se projevuje v koloidních systémech, které jsou základem jakékoli živé hmoty. Při koagulaci se částice zvětšují jejich lepením. Koagulace je skrytá (může být pozorována pouze pod mikroskopem) a explicitně - jeho znaménko je srážení proteinu. Koagulace je nevratná, když po zastavení působení koagulačního faktoru není struktura koloidního systému obnovena, a reverzibilní, když po odstranění koagulačního faktoru je obnoven koloidní systém.

Příkladem reverzibilní koagulace je ztráta proteinu vejce albuminu pod působením roztoků solí, zatímco proteinová sraženina se rozpustí, když se roztok zředí nebo když se sraženina přenese do destilované vody.

Příkladem nevratné koagulace je zničení koloidní struktury albuminového proteinu při zahřívání na teplotu varu vody. Když smrt (kompletní), živá věc se změní na mrtvé kvůli nevratné koagulaci celého systému.

Chemické vlastnosti proteinů jsou velmi rozmanité v důsledku přítomnosti velkého počtu funkčních skupin v molekulách proteinu, stejně jako v důsledku přítomnosti peptidu a jiných vazeb v proteinových molekulách. S ekologickými a biologickými pozicemi je schopnost molekul proteinů k hydrolýze nejdůležitější (na konci se získá směs přirozených alfa-aminokyselin, což se podílelo na tvorbě této molekuly, mohou být v této směsi další látky Pokud byl protein proteid), oxidaci (jeho produkty mohou být oxidem uhličitým, vodou, dusík sloučeniny, například močoviny, sloučeniny fosforu atd.).

Proteiny spálí s výběrem zápachu "zavazadlového rohu" nebo "logger peří", které potřebujete vědět při provádění experimentů pro životní prostředí. Protein jsou známy různé barevné reakce (Buretov, xantoprotein atd.), Více o nich - v průběhu chemie.

stručný popis Ekologické a biologické funkce proteinů

Je nutné rozlišit mezi ekologickou a biologickou úlohou proteinů v buňkách a v těle jako celku.

Ekologická a biologická úloha proteinů v buňkách

Vzhledem k tomu, že proteiny (spolu s nukleovými kyselinami) jsou látky života, jejich funkce v buňkách jsou velmi různorodé.

1. Nejdůležitější funkcí molekul proteinu je konstrukční funkce, která spočívá v tom, že protein je nejdůležitější složkou všech struktur tvořících buňku, ve které je součástí komplexu různých chemických sloučenin.

2. Protein je nejdůležitějším činidlem v toku obrovské řady biochemických reakcí, které zajišťují normální fungování živé hmoty, proto je pro něj charakterizována funkce činidla.

3. V živé látce reakce je možná pouze v přítomnosti biologických katalyzátorů - enzymů, a jak je stanoveno v důsledku biochemických studií, mají proteinovou povahu, takže proteiny se provádějí a katalytická funkce.

4. V případě potřeby organismů jsou proteiny oxidovány a přiděleno je na nákladech, jehož je ATP syntetizován, tj. Proteiny provádějí energetickou funkci, ale vzhledem k tomu, že tyto látky mají zvláštní hodnotu pro organismy (v důsledku jejich složitého složení), energetická funkce proteinů je realizována organismy pouze v kritických podmínkách.

5. Proteiny mohou také provádět šumivou funkci, protože jsou zvláštním "konzervovaným potravinami" látek a energie pro organismy (zejména rostliny), poskytující jejich počáteční vývoj (pro zvířata - intrauterin, pro rostliny - vývoj bakterií před vznikem Mladý organismus - sazenice).

Řada funkcí bílkovin je charakteristická pro obě buňky, a pro tělo jako celek je proto diskutováno níže.

Ekologická a biologická úloha proteinů v organismech (obecně)

1. Proteiny jsou tvořeny v buňkách a organismech Speciální struktury (v kombinaci s jinými látkami), které jsou schopny vnímat signály od okolní Ve formě podráždění vzniká stav "excitačního", ke kterému tělo odpovídá určité reakci, tj. Pro proteiny a v buňce a v těle je obecně charakteristické pro vnímající funkci.

2. Proteiny jsou charakteristická a vodivá funkce (jak v buňkách, tak v těle jako celku), které vznikly v určitých buněčných konstrukcích (organismu) excitační je přenášena do příslušného středu (buňky nebo organismu), ve kterém určité Reakce je vytvořena (odpověď) těla nebo buněk na přijatý signál.

3. Mnoho organismů je schopno pohybovat ve vesmíru, což je možné díky schopnosti buněčných konstrukcí nebo organismu snížit, a to je možné, protože proteiny fibrilární struktury mají kontraktilní funkci.

4. Pro heterotrofické organismy, proteiny, jak odděleně, tak ve směsi s jinými látkami, potravinářské výrobky, tj. Jsou charakterizovány trofickou funkcí.

Stručný popis proteinových transformací v heterotrofních organismech na příkladu osoby

Proteiny ve složení potravin spadají do ústní dutiny, kde jsou navlhčeny, rozdrceny zuby a proměnit se v homogenní hmota (s opatrným žvýkáním) a přes hrdlo a jícnu vstupují do žaludku (před vstupem do druhého proteiny , nic se neděje).

Žaludek potravinového hrudku je impregnován žaludeční šťávou, což je tajemství žaludeční žlázy. Žaludová šťáva je vodní systém obsahující chlorid a enzymy, z nichž nejdůležitější (pro proteiny) je pepsin. Pepsin v kyselém médiu způsobuje způsob proteinové hydrolýzy k peptonům. Pokladník potravin dále vstupuje do první rozdělení tenkého střeva - duodenu, který otevírá pankreatický kanál, který vydává pankreatickou šťávu, která má alkalické médium a komplex enzymů, z nichž trypsin urychluje proces hydrolýzy proteinů a vede jej Konec, tj. Až do vzhledu přirozených alfa-aminokyselin (rozpustný a jsou schopny absorbovat do krve střevní vilis).

Tato směs aminokyselin vstupuje do intersticiální tekutiny a odtud - do buněk těla, ve kterých oni (aminokyseliny) zadávají různé transformace. Jedna část těchto sloučenin je přímo použita pro syntézu proteinů charakteristických pro daný organismus, druhá je podrobena podamíku nebo deaminaci, což činí nové sloučeniny potřebné tělem, třetí je oxidován a je zdrojem energie potřebné tělem implementovat své životně důležité funkce.

Je nutné poznamenat některé z vlastností intracelulárních transformací proteinů. Pokud je organismus heterotrofní a jedno-buňka, pak proteiny v kompozici potravin vstupují do buněk v cytoplazmě nebo speciálních zažívacích vakuol, kde se hydrolýza podrobí působení enzymů, a pak vše probíhá, jak je popsáno pro aminokyseliny v buňkách. Buněčné konstrukce jsou neustále aktualizovány, takže "starý" protein je nahrazen "novým", zatímco první je hydrolyzován, čímž se získá směs aminokyselin.

Avtrofické organismy mají své vlastní vlastnosti v transformacích proteinů. Primární proteiny (v buňkách meristémů) jsou syntetizovány z aminokyselin, které jsou syntetizovány z transformačních produktů primárních sacharidů (vyskytují se při fotosyntéze) a anorganické látky obsahující dusík (dusičnany nebo amonné soli). Výměna proteinových struktur v dlouhotrvajících buněk autotrofních organismů se neliší od těch pro heterotrofní organismy.

Azotistická rovnováha

Proteiny sestávající z aminokyselin jsou základní sloučeniny, které jsou charakteristické pro životní procesy. Proto je účtování výměny proteinů a produktů jejich rozdělení výhradně důležité.

Dusík ve složení potu je tedy velmi malý, obvykle analýza potu na obsah dusíku není provedena. Množství dusíku přijatého s potravinami a množství dusíku obsaženého v moči a výkaly je vynásobeno 6,25 (16%) a druhý se odečte od prvního rozsahu. Výsledkem je, že množství dusíku vstoupilo do těla a asimiloval.

Pokud množství dusíku dorazeného v těle s potravinami se rovná množství dusíku v moči a výkalech, tj., Vytvořenému během deamakce, pak je zde rovnováha dusíku. Dusíná rovnováha je typická jako pravidla, dospělé zdravé tělo.

Když do těla vstoupil počet dusíku více množství Dedikovaný dusík, pak existuje pozitivní bilance dusíku, tj. Množství proteinu, které zahrnovalo v těle, více než množství proteinu, který se rozpadl. Pozitivní bilance nitrózní je charakteristická pro rostoucí zdravé tělo.

Když se přijímání proteinu s potravinami zvyšuje, množství dusíku přiděleného močí se zvyšuje.

A konečně, když množství dusíku vstoupeného do těla je menší než množství dusíku, dochází k negativní bilance dusíku, ve kterém protein rozpad přesahuje jeho syntézu a protein je zničen, což je součástí organismu. Stává se to s proteinově hladovění a pak když aminokyselina nezbytná pro tělo nepřijde. Negativní bilance Azoty je detekován a po působení velkých dávek ionizujícího ozáření, což způsobuje vyztužené dezintegrace proteinů v orgánech a tkáních.

Problém optimálního proteinu

Minimální množství potravinových proteinů potřebných k doplnění proteinů zhroucení organismu nebo stanovení rozpadu organismu protein s výhradně sacharidovým výkonem, je označen jako koeficient opotřebení. U dospělého je nejmenší hodnota tohoto koeficientu asi 30 g proteinů denně. Tato částka však nestačí.

Tuky a sacharidy ovlivňují spotřebu proteinu na minimum nezbytné pro plastové účely, protože osvobozují množství energie, která byla nutná k rozdělení proteinů na minimum. Sacharidy za normální výživy snižují štěpení proteinů 3-3,5 krát více než s plným půstem.

Pro dospělé se smíšeným potravinem obsahujícím dostatečné množství sacharidů a tuků a hmotnost tělesa je 70 kg, rychlost proteinu denně je 105.

Množství proteinu, které plně zajišťuje růst a životnost těla, se označuje jako optimální protein a je roven osobě s lehkým dílem 100-125 g proteinu denně, s těžkou prací - až 165 g a S velmi těžkým - 220-230

Množství proteinu denně musí být podle hmotnosti nejméně 17% celkového počtu potravin a v energetice - 14%.

Plné a vadné proteiny

Proteiny vstupující do těla s potravinami jsou rozděleny do biologicky plné a biologicky vadné.

Tyto proteiny, ve kterých v dostatečném množství jsou v dostatečném množství, které jsou obsaženy ve všech aminokyselinách nezbytných pro syntézu proteinu proteinu živočišného proteinu. Složení plných proteinů nezbytných pro růst těla zahrnuje následující esenciální aminokyseliny: lysin, tryptofan, threonin, leucin, isoleucin, histidin, arginin, valin, methionin, fenylalanin. Z těchto aminokyselin mohou být z fenylalaninu vytvořeny další aminokyseliny, hormony atd. Tyrosin je vytvořen z tyrosinu transformacemi - hormony tyroxinu a adrenalinu, z histidinu - histaminu. Methionin se podílí na tvorbě hormonů štítné žlázy a je nezbytný pro tvorbu cholinu, cysteinu a záblesku. Je nezbytné pro redoxní procesy, dusíkatá výměna, léze tuků, normální aktivitu mozku. Lizin se podílí na tvorbě krve, přispívá k růstu těla. Tripofan je také nezbytný pro růst, podílí se na tvorbě serotoninu, vitamínu RR, ve syntéze tkáně. Lysin, cystin a valinový rozměr srdce aktivity. Malý obsah cystinu v potravinách zpožďuje růst vlasů, zvyšuje obsah cukru v krvi.

Biologičtí je vadný tzv. Tyto proteiny, ve kterých neexistují ani jedna aminokyselina, která nemůže být syntetizována živočišnými organismy.

Biologická hodnota proteinu se měří množstvím organismu proteinu, který je vytvořen ze 100 g potravinového proteinu.

Proteiny živočišného původu jsou obsaženy v masu, vejcích a mléku, nejčastějším (70-95%). Proteiny rostlinného původu mají menší biologickou hodnotu, jako jsou žitné chlébové proteiny, kukuřice (60%), brambory, kvasinky (67%).

Protein živočišného původu - želatina, ve kterém není tryptofan a tyrosin, je vadný. V pšenici a ječmene je malý lysin, tam je malý lysin a tryptofan v kukuřice.

Některé aminokyseliny navzájem vyměňte, například, fenylalanin nahrazuje tyrosin.

Dvě vadné proteiny, ve kterých existují nedostatek pevných aminokyselin, spolu mohou být plně proteinové potraviny.

Role jater v syntéze proteinů

V játrech jsou proteiny obsažené v krevní plazmě syntetizovány: albumin, globino (s výjimkou gamma globulinu), fibrinogenu, nukleových kyselin a četných enzymů, z nichž některé jsou syntetizovány pouze v játrech, například enzymy zapojené do tvorba močoviny.

Proteiny syntetizované v těle jsou součástí orgánů, tkání a buněk, enzymů a hormonů (plasticita proteinů), ale ne sporstvo tělem ve formě různých proteinových sloučenin. Část proteinů, která nemá žádnou plastovou hodnotu, s účastí enzymů deamines, se rozpadá s uvolňováním energie do různých dusíkatých produktů. Polotivnost jaterních proteinů je 10 dní.

Proteinová výživa za různých podmínek

Zrušené protein nemůže být asimilován tělem jinak, jako prostřednictvím zažívacího kanálu. Protein zavedený mimo trávicí kanál (parenterálně) způsobuje ochrannou reakci z těla.

Aminokyseliny děleného proteinu a jejich sloučenin jsou polypeptidy - jsou uvedeny na buňky těla, ve kterých syntéza proteinů kontinuálně pod vlivem enzymů dochází k syntéze proteinů. Potravinové proteiny mají převážně plastovou hodnotu.

Během růstového období těla - v dětském a mladistvém věku - syntéza proteinů je zvláště skvělá. Ve stáří klesá syntéza proteinů. V procesu růstu je tedy retence, nebo zpoždění v těle chemikálií, z nichž proteiny se skládají.

Studium výměny s izotopy ukázala, že v některých orgánech po dobu 2-3 dnů, přibližně polovina všech proteinů je zhuštěna a stejné množství proteinů je re-syntetizováno organismem (resintese). V každém případě jsou v každém těle syntetizovány specifické proteiny, lišící se od proteinů jiných tkání a jiných organismů.

Stejně jako tuky a sacharidy, aminokyseliny, které nejsou používány pro stavbu organismu, se rozpadají s uvolňováním energie.

Aminokyseliny, které jsou vytvořeny z proteinů umírajících, destruktivních buněčných buněk, jsou také podrobeny transformacím s energetickým uvolňováním.

Za normálních podmínek je množství požadovaného proteinu denně pro dospělý 1,5-2,0 g na 1 kg tělesné hmotnosti, za dlouhodobých chladných podmínek 3,0-3,5 g, s velmi silnou fyzickou prací 3,0-3,5 g.

Zvýšení počtu proteinů je více než až 3,0-3,5 g na 1 kg tělesné hmotnosti porušuje činnost nervový systém, játra a ledviny.

Lipidy, jejich klasifikace a fyziologická role

Lipidy jsou látky nerozpustné ve vodě a rozpouštět v organických sloučeninách (alkohol, chloroform atd.). Lipidy zahrnují neutrální tuky, látky podobné listům (lipoidy) a některé vitamíny (A, D, E, K). Lipidy jsou plastové a jsou součástí všech buněk a pohlavních hormonů.

Zvláště mnoho lipidů v buňkách nervového systému a nadledvinek. Významná část je používána tělem jako energetický materiál.

Aminokyselinová kompozice a prostorová organizace každého proteinu určují jeho fyzikálně-chemické vlastnosti. Proteiny mají kyselinu-bázi, pufr, koloidní a osmotické vlastnosti.

Proteiny jako Amfoterní makromolekuly

Proteiny jsou amfoterní polyelectrolytes, tj. Kombinujte, jako jsou aminokyseliny, kyselé a základní vlastnosti. Povaha skupin, které připojují amfoterické vlastnosti proteinů, však je daleko od stejných jako aminokyselin. Acid-primární vlastnosti aminokyselin jsou primárně v důsledku přítomnosti α-a-a-a-karboxylových skupin (kyselina-hlavní páry). U proteinových molekul se tyto skupiny podílejí na tvorbě peptidových vazeb a proteiny AmPhoterity se získají kyselinově hlavní skupiny bočních radikálů aminokyselin obsažených v proteinu. Samozřejmě, v každé molekule nativního proteinu (polypeptidový řetězec) je alespoň jeden konec α-a-a-a-karboxylová skupina (pokud je protein pouze terciární struktura). Protein s kvartérní konstrukcí je počet koncových skupin -NN 2 a -SON se rovná počtu podjednotek nebo proteer. Takový malý počet těchto skupin však nemůže vysvětlit amhotografický makromolekuly proteinu. Vzhledem k tomu, že většina polárních skupin je umístěna na povrchu kulovitých proteinů, to je oni, kteří určují kyselé základní vlastnosti a náplň molekuly proteinu. Kyselené vlastnosti proteinu poskytují kyselé aminokyseliny (aspartic, glutamy a aminolymonické) a alkalické vlastnosti jsou hlavními aminokyselinami (lysin, arginin, histidin). Čím větší jsou kyselé aminokyseliny jsou obsaženy v proteinu, je světlejší jeho kyselé vlastnosti vyjádřeny a čím dál v proteinu hlavních aminokyselin se zdá být silnější jeho základní vlastnosti. Slabá disociace Sn-skupina cysteinu a fenolové skupiny tyrosinu (mohou být považovány za slabé kyseliny) téměř nemá vliv na amhotoor proteinů.

Vlastnosti vyrovnávací paměti. Proteiny, i když mají vlastnosti pufru, ale jejich kapacita ve fyziologických hodnotách pH je omezena. Výjimkou jsou proteiny obsahující hodně histidinu, protože pouze boční skupina histidinu má pufrové vlastnosti v intervalu hodnot pH v blízkosti fyziologického. Existuje jen velmi málo takových proteinů. Hemoglobin téměř jediný protein obsahující až 8% histidin je silný intracelulární pufr v červených krvinkách, udržování krve pH na konstantní úrovni.

Nabíjení molekuly proteinu závisí na obsahu kyselých a bazických aminokyselin v něm, nebo spíše z ionizace kyselých a hlavních skupin bočního radikálu těchto aminokyselin. Disociace skupiny Coton skupin kyselých aminokyselin způsobuje negativní náboj na povrchu proteinu a bočními radikály alkalických aminokyselin nesou pozitivní náboj (v důsledku připevnění H + k hlavním skupinám). V nativní molekule je nabíjecí protein rozdělen asymetricky v závislosti na pokládání polypeptidového řetězce ve vesmíru. Pokud je protein kyselý aminokyseliny dominují nad hlavní, pak celá molekula proteinu je elektronegativní, to je polyanion, a naopak, pokud se dominují základní aminokyseliny, je kladen na pozitivně, to znamená, že se chová jako polykarování .

Celkový náboj molekuly proteinu, přirozeně závisí na pH média: v kyselém médiu je pozitivní, v alkalickém alkalickém. Hodnota pH, ve které má protein celkový nulový náboj, se nazývá izoelektrický bod tohoto proteinu. V tomto okamžiku protein nemá mobilitu v elektrickém poli. Izoelektrický bod každého proteinu je určen poměrem kyselých a hlavních skupin bočních radikálů aminokyselin: čím vyšší je poměr kyselých / hlavních aminokyselin v proteinu, tím nižší je jeho isoelektrický bod. V kyselých proteinech pH 1< 7, у нейтральных рН 1 около 7, а у основных рН 1 > 7. Při hodnotách pH média pod svým izoelektrickým bodem proteinu bude mít kladný náboj, a výše je záporný náboj. Průměrný izoelektrický bod všech proteinů cytoplazmy leží v 5,5. Proto ve fyziologické hodnotě pH (asi 7,0 - 7,4) mají buněčné proteiny obecný negativní náboj. Přebytek negativních nábojů proteinů uvnitř buňky je vyvážený, jak již bylo uvedeno, anorganická kationty.

Znalost izoelektrického bodu je velmi důležitá pro pochopení stability proteinů v roztokech, protože protein je nejméně stabilní v izoelektrickém stavu. Nabíjecí proteinové částice se mohou držet spolu navzájem a spadnout do sedimentu.

Vlastnosti koloidu a osmotických proteinů

Chování proteinů v řešení má některé funkce. Konvenční koloidní roztoky jsou odolné pouze v přítomnosti stabilizátoru, který zabraňuje srážení koloidů, umístěných na okraji separační látky - rozpouštědlo.

Vodné roztoky proteinů jsou stabilní a rovnováhy, v čase nespadají do sedimentu (ne-koagulate) a nevyžadují přítomnost stabilizátorů. Gomogenní proteinová roztoky a v podstatě mohou být přičítány skutečným řešením. Vysoká molekulová hmotnost proteinů však dává jejich řešení, mnoho vlastností koloidních systémů:

• charakteristické optické vlastnosti (opalescence řešení a schopnost rozptýlit paprsky viditelného světla) [ukázat] .

  Optické vlastnosti proteinů. Proteinová roztoky, zejména koncentrovaná, mají charakteristickou opalescenci. V laterálním osvětlení proteinového roztoku se paprsky světla v něm stanou viditelnou a tvoří světelný kužel nebo pás - účinek tyfdal (ve vysoce zředěných proteinových roztoku, opalescence není viditelná a světelný kužel názvu je téměř chybí). Tento světelný rozptyl účinek difrakční difrakce světelných paprsků proteinových částic v roztoku je vysvětlena. Předpokládá se, že protoplazma proteinových buněk je ve formě koloidního roztoku - zola. Schopnost proteinů a jiných biologických molekul (nukleové kyseliny, polysacharidy atd.) Rozpínací světlo se používá v mikroskopické studii buněčných konstrukcí: v tmavém poli mikroskopu, koloidní částice jsou viditelné jako světelné rozpětí v cytoplazmě.

  Schopnost rozptylování světelných proteinů a jiných vysoce molekulárních látek se používá pro jejich kvantitativní stanovení metodou oleje, porovnání intenzity rozptylu světla suspendovanými částicemi studovaného a standardního solu.

• malá rychlost difúze [ukázat] .

  Malá rychlost difúze. Difúze je spontánní pohyb molekul rozpuštěných látek v důsledku gradientu koncentrace (ze zón s vysokou koncentrací na zóny s nízkou koncentrací). Proteiny mají omezenou difúzní rychlost ve srovnání s běžnými molekulami a ionty, které pohybují stovky a tisíci časy rychleji než proteiny. Difuzní rychlost proteinů více závisí na tvaru jejich molekul než z molekulové hmotnosti. Globulární proteiny ve vodných roztoku mobilní fibrilární proteiny.

  Difúze proteinů je důležitá pro normální fungování buňky. Syntéza proteiny v jakékoliv oblasti buňky (kde jsou k dispozici stuhy) by mohly vést k absenci difúze k hromadění proteinů na místě jejich vzdělávání. Intracelulární distribuce proteinů se vyskytuje difuzí. Protože difúzní míra proteinů je nízká, omezuje rychlost procesů v závislosti na funkci difuzního proteinu v odpovídajícím místě buňky.

• neschopnost proniknout semipermeabilní membrány [ukázat] .

  Osmotické vlastnosti proteinů. Proteiny v důsledku vysoké molekulové hmotnosti nemohou difundovat přes polopropustnou membránu, zatímco látky s nízkou molekulovou hmotností snadno projdou takovými membránami. Tato vlastnost proteinů se používá v praxi pro očištění jejich řešení z nečistot s nízkou molekulovou hmotností. Tento proces se nazývá dialýza.

  Neschopnost proteinů difunduje přes polopropustné membrány způsobuje, že jev osmózy, tj. Pohybem molekul vody přes polopropustnou membránu do proteinového roztoku. Pokud je proteinový roztok oddělen od vody s celofánovou membránou, poté se snaží o dosažení rovnováhy, molekuly vody difuzí do proteinového roztoku. Nicméně pohyb vody do prostoru, kde je umístěn protein, zvyšuje hydrostatický tlak (tlak vody) v něm, který zabraňuje další difuzi molekul vody na protein.

  Tento tlak nebo síla, která by měla být použita pro zastavení osmotického proudu vody, se nazývá osmotický tlak. Osmotický tlak ve velmi zředěných proteinových roztoku v poměru k molární koncentraci proteinu a absolutní teploty.

  Biologické membrány jsou také neproniknutelné pro protein, proto osmotický tlak generovaný proteinem závisí na koncentraci IT uvnitř a ven z buňky. Osmotický tlak v důsledku proteinu se také nazývá oncotický tlak.

• vysoká viskozita roztoků [ukázat] .

  Vysoká viskozita proteinových roztoků. Vysoká viskozita je charakteristická nejen pro proteinové roztoky, ale obecně pro roztoky vysoce molekulárních sloučenin. S nárůstem koncentrace proteinu se viskozita roztoku zvyšuje, protože se zvyšují spojky mezi molekulami proteinů. Viskozita závisí na tvaru molekul. Roztoky fibrilárních proteinů jsou vždy více viskóznější než roztoky kulovitých proteinů. Teplota a přítomnost elektrolytů silně ovlivňují viskozitu roztoků. S rostoucí teplotou se sníží viskozita proteinových roztoků. Doplňky některých solí, jako je vápník, zvyšují viskozitu, přispívají k uchopení molekul pomocí vápenatého mostu. Někdy viskozita roztoku proteinu se zvyšuje tolik, že ztrácí plynulost a jde do stavu gelu.

• schopnost tvořit gely [ukázat] .

  Schopnost proteinů k tvorbě gelů. Interakce mezi makromolekuly proteinu v roztoku může vést k tvorbě konstrukčních mřížek, ve kterém jsou umístěny zachycené molekuly vody. Takové strukturované systémy se nazývají gely nebo trysky. Předpokládá se, že buněčný protoplazmus protoplazma může pokračovat do gelového stavu. Charakteristickým příkladem - tělo medúzy je jako živý želé, obsah vody, ve kterém až 90%.

  Gelace je snazší proudit v roztokech fibrilárních proteinů; Jejich valivý tvar přispívá k nejlepšímu kontaktu konců makromolekulu. Je dobře známo z domácnosti. Jídlo Jogbooks jsou připraveny z produktů (kostí, chrupavka, maso) obsahující fibrilární proteiny ve velkém počtu.

  V průběhu života těla má stav gelu proteinových struktur důležitou fyziologickou hodnotu. Kolagenové kosti, šlachy, chrupavka, kůže atd. Mají vysokou pevnost, pružnost a pružnost, protože jsou v gelovém stavu. Depozice minerálních solí ve stárnutí snižuje jejich pružnost a pružnost. V gelu nebo studdow-podobné formě je ve svalových buňkách, aktomióza provádějící kontraktilní funkci.

  Živá buňka nastává procesy, které se podobají přechodu sol - gelu. Buněčný protoplazma je zlatá viskózní tekutina, ve které jsou detekovány ostrovy gelepod podobných struktur.

Hydratace proteinů a faktory ovlivňující jejich rozpustnost

Proteiny - hydrofilní látky. Pokud se suchý protein rozpustíte ve vodě, pak nejprve, jako jakákoliv hydrofilní vysoce molekulová sloučenina, bobtnatky, a pak molekuly proteinu začnou postupně pohybovat do roztoku. Při bobtnání molekula vody pronikají proteinem a vázat se na polární skupiny. Husté balení polypeptidových řetězců se rozpadne. Bobtnavý protein lze považovat za inverzní roztok, tj. S roztokem molekul vody v vysoce molekulární látce - protein. Další absorpce vody vede k separaci proteinových molekul z celkové hmotnosti a rozpouštění. Otok však nevede vždy k rozpouštění; Některé proteiny, jako je kolagen, zůstávají v oteklé formě, absorbují velké množství vody.

Rozpuštění je spojeno s hydratací proteinu, tj. Vázání molekul vody s proteiny. Hydrátová voda je tak pevně připojena k makromolekulu proteinu, který ji odděluje s velkými obtížemi. To nemluví o jednoduché adsorpci, ale o elektrostatické vazbě molekul vody s polárními skupinami bočních radikálů kyselých aminokyselin, které nesou negativní náboje a hlavní aminokyseliny nesoucí kladný náboj.

Nicméně, část hydratační vody je spojena s peptidovými skupinami, které tvoří vodíkové vazby s molekulami vody. Například polypeptidy s nepolárními bočními skupinami také bobtnají, tj. Voda je vázající. Takže velké množství vody váže kolagenu, i když tento protein obsahuje převážně nepolární aminokyseliny. Voda, vazba na peptidové skupiny, rozloží podlouhlé polypeptidové řetězce. Zachytrané spoje (mosty) však nedávají proteinové molekuly, aby se rozpadly a pohybovaly se do roztoku. Když se zahřívá surovina obsahující kolagen, jsou přerušeny mezibuněčné můstky v kolagenových vláken a osvobozené polypeptidové řetězce jsou přeneseny do roztoku. Tato frakce částečně hydrolyzovaného rozpustného kolagenu se nazývá želatina. Želářka pro chemické kompozice se blíží kolagenu, snadno bobtnat a rozpouští ve vodě, tvořící viskózní kapaliny. Charakteristický majetek želatiny je schopnost gelace. Vodné roztoky želatiny jsou široce používány v terapeutické praxi jako plazmový substituce a hemostatické činidlo, a schopnost gelace - při výrobě kapslí ve farmaceutické praxi.

Faktory ovlivňující rozpustnost proteinů. Rozpustnost různých proteinů se široce liší. Je určena jejich aminokyselinami (polární aminokyseliny poskytují větší rozpustnost než nepolární), vlastnosti organizace (globulární proteiny, zpravidla, jsou lépe rozpustné než fibrilárními) a vlastnosti rozpouštědel. Například rostlinné proteiny jsou prolaminony - rozpustí se v 60-80% alkoholu, albuminu - ve vodě a ve slabých sůl a kolagen a keratines jsou nerozpustné ve většině rozpouštědel.

Stabilita proteinových roztoků poskytuje náboj proteinové molekuly a hydratační skořepiny. Každá makromolekula jednotlivých protein má celkový poplatek za jeden znak, který jim brání při lepení v roztoku a spadající do sedimentu. Vše, co přispívá k zachování obálky nabití a hydrátu, usnadňuje rozpustnost proteinu a její stabilitu v roztoku. Mezi nábojem proteinu (nebo počtem polárních aminokyselin v něm) a hydrataci dochází k úzkém spojení: Čím větší je polární aminokyseliny v proteinu, čím více se voda váží (na 1 g proteinu). Hydratovaný plášť proteinu někdy dosahuje velkých velikostí a hydrátová voda může být až 1/5 jeho hmotnosti.

Pravda, některé proteiny jsou hydratovány silnější, ale zhoršují se horší. Například kolagen váže vodu více než mnoho dobře rozpustných kulovitých proteinů, ale není rozpustný. Jeho rozpustnost interferuje se konstrukčními prvky - příčné vazby mezi polypeptidovými řetězci. Někdy jinak nabité proteinové skupiny tvoří mnoho iontových (solí) vazeb uvnitř proteinové molekuly nebo mezi molekulami proteiny, které interferuje s tvorbou spojení mezi molekulami vody a nabitými skupinami proteinů. Je pozorován paradoxní jev: mnoho aniontových nebo kationtových skupin je v proteinu a jeho rozpustnost je nízká ve vodě. Mezimolekulární solné mosty způsobují lepení proteinových molekul a jejich sraženinu.

Jaké faktory životního prostředí ovlivňují rozpustnost proteinů a jejich stability v řešeních?

• Vliv neutrálních solí [ukázat] .

  Neutrální soli v malých koncentracích zvyšují rozpustnost i těch proteinů, které jsou nerozpustné v čisté vodě (například Evglobuliny). Důvodem je skutečnost, že ionty solí, interakci s opačně nabitými skupinami molekul proteinů, zničí solné můstky mezi proteinovými molekulami. Zvýšení koncentrace solí (zvyšování iontové síly roztoku) má zpětný účinek (viz níže - výsadba).

• Vliv pH prostředí [ukázat] .

  pH média ovlivňuje náboj proteinu a následně na jeho rozpustnosti. Nejméně stabilní protein v izoelektrickém stavu, tj. Když je jeho celkový náboj nulový. Odstranění náboje umožňuje molekuly proteinu snadno zavřít, lepidlo a spadat do sedimentu. To znamená, že rozpustnost a stabilita proteinu bude minimální při pH odpovídající izoelektrickému bodu proteinu.

• Účinek teploty [ukázat] .

  Neexistují žádná přísná závislost mezi teplotou a povahou rozpustnosti proteinů. Některé proteiny (globuliny, pepsin, svalová fosforilasa) ve vodných nebo solných roztoku se zvýšením teploty se rozpouští lépe; Jiné (aldolázové svaly, hemoglobin atd.) Horší.

• Vliv variantního proteinu [ukázat] .

  Pokud se proteinový roztok, který je polyanion (kyselý protein), přidá protein, který je polycace (hlavní protein), pak tvoří agregáty. Zároveň je stabilita v důsledku neutralizace nábojů ztracena a proteiny spadají do sraženiny. Někdy se tato funkce používá k uvolnění požadovaného proteinu z proteinové směsi.

Ležící

Roztoky neutrálních solí se široce používají nejen pro zvýšení rozpustnosti proteinu, například během separace svého biologického materiálu, ale také pro selektivní srážky různých proteinů, tj. Jejich frakcionace. Způsob srážení proteinů s neutrálními roztoky fyziologických roztoků se nazývá jho. Charakteristickým znakem proteinů získaných výsadbou je konzervace nativní biologických vlastností po odstranění soli.

Mechanismus výsadby je, že anionty přidané a kationty soli rozpouštědla odstraňují hydratovanou plášť proteinů, což je jedním z faktorů jeho stability. Snad současně neutralizace proteinových nábojů soli ionty ionty, což také přispívá k srážení proteinů.

Schopnost rostliny je nejvýraznější ve solací anionch. Na síle aniontů a kationtů jsou umístěny v následujících řadách:

• SO 4 2-\u003e C6H 5O 7 3-\u003e CH 3 SO -\u003e SL -\u003e č. 3 -\u003e WR -\u003e I -\u003e CNS -
• LI +\u003e NA +\u003e K +\u003e\u003e PB +\u003e CS +

Tyto řady se nazývají lotropní.

Sulfáty mají v této řadě silný sestupný účinek. V praxi se sdělí síran sodný a amonium nejčastěji používají pro pěstování proteinů. Kromě solí jsou proteiny vysráženy organickými zalévacími činidly (ethanol, aceton, methanol atd.). Ve skutečnosti to je stejné výsadby.

Extrakce je široce používána pro separaci a čištění proteinů, protože mnoho proteinů se liší ve velikosti hydratačního skořepiny a nabíjení. Pro každého z nich je jeho vlastní zóna zániku, tj. Koncentrace soli, která umožňuje dehydratovat a obléhání proteinu. Po odstranění odstupujícího činidla se protein uchovává všechny své přirozené vlastnosti a funkce.

Denaturace (denatace) a rENAULTACE (RENATITUCE)

Pod působením různých látek, které narušují nejvyšší úroveň organizace molekuly proteinu (sekundární, terciární, kvartér) se konzervací primární struktury, protein ztrácí své nativní fyzikálně-chemické a co je nejdůležitější, biologické vlastnosti. Tento fenomén se nazývá denaturace (denitace). Je charakteristická pouze pro molekuly s komplexní prostorovou organizací. Syntetické a přírodní peptidy nejsou schopny denaturace.

S denaturací, vazby, které stabilizují kvartérní, terciární a dokonce sekundární struktury jsou rozbité. Polypeptidový řetězec se odehrává a je v roztoku nebo v nasazené formě, nebo ve formě chaotického míče. Ve stejné době, hydratační skořápka je ztracena a protein spadá do sedimentu. Vysrážený denaturovaný protein se však liší od stejného proteinu uloženého výsadbou, protože v prvním případě ztrácí nativní vlastnosti a ve druhém zachovává. To naznačuje, že mechanismus působení látek způsobuje denaturace a výsadbu, odlišný. Při výsadbě je zachována nativní proteinová struktura a během denaturace ničí.

Denaturační faktory jsou rozděleny do

• fyzický [ukázat] .

  Fyzikální faktory zahrnují: teplota, tlak, mechanický náraz, ultrazvukové a ionizující záření.

  Nejvíce studovaným procesem je tepelná denaturace proteinů. To bylo považováno za jedno z charakteristických příznaků proteinů. Je již dlouho známo, že při zahřátí se protein shoduje (koaguluje) a spadá do sraženiny. Většina proteinů je termolabilní, ale proteiny jsou známé, velmi odolné vůči vytápění. Například trypsin, chymotrypsin, lysozymu, některé proteiny biologických membrán. Zvláštní odolnost vůči teplotě se vyznačuje proteiny bakterií žijících v horkých pramenech. Je zřejmé, že termostabilní proteiny mají tepelný pohyb polypeptidových řetězců způsobených zahřátím, nestačí k porušení vnitřních vazeb proteinových molekul. V izoelektrickém bodě jsou proteiny snazší termální denaturace. Tato technika se používá v praktické práci. Některé proteiny, naopak, jsou denaturovány při nízkých teplotách.

• chemikálie [ukázat] .

  Mezi chemické faktory způsobující denaturace patří: kyseliny a alkálie, organická rozpouštědla (alkohol, aceton), detergenty (detergenty), některé amidy (močoviny, guanidinové soli atd.), Alkaloidy, těžkých kovů (rtuťové soli, mědi, bary, zinek, kadmium , atd.). Mechanismus denaturačního účinku chemikálií závisí na jejich fyzikálně-chemických vlastnostech.

  Kyseliny a zásady jsou široce používány jako proteinové sraženiny. Mnoho proteinů je denaturováno na extrémních hodnotách pH - pod 2 nebo nad 10-11. Některé proteiny jsou však odolné vůči působení kyselin a zásad. Například histony a protaminy nejsou denaturovány i při pH 2 nebo pH 10. Silné roztoky ethanolu, aceton také činí denaturační účinek na proteiny, i když tato organická rozpouštědla se používají pro některé proteiny jako šicí činidla.

  Těžké kovy, alkaloidy byly již dlouho aplikovány jako precipitáty; Tvoří silné vazby s polárními skupinami proteinů a tím rozbije systém vodíku a iontových vazeb.

  Mělo by být zvláště zvýrazněno na močoviny a podešví guanidinu, které ve velkých kocentrech (pro močovinu 8 mol / l, pro guanidin hydrochlorid 2 mol / l) soutěžit s peptidovými skupinami pro tvorbu vodíkových vazeb. V důsledku toho se disociace dochází na podjednotkách v proteinech s kvartérní strukturou a pak rozvíjí polypeptidové řetězce. Tato vlastnost močoviny je tak jasně, že je široce používán k prokázání přítomnosti struktury kvartérní proteinů a hodnot své konstrukční organizace při realizaci fyziologické funkce.

Vlastnosti denaturovaných proteinů . Nejtypičtější pro denaturované proteiny jsou následující značky.

• Zvýšení počtu reaktivních nebo funkčních skupin ve srovnání s nativní molekuly proteinu (funkční skupiny se nazývají skupinové radikály aminokyselin: Coxy, Nn 2, SN, IT). Některé z těchto skupin jsou obvykle uvnitř proteinové molekuly a nejsou detekovány speciálními činidly. Nasmění polypeptidového řetězce při denaturace umožňuje odhalit tyto další nebo skryté, skupiny.
• Snížení rozpustnosti a srážení proteinu (spojené se ztrátou hydratačního skořepiny, nasazení molekuly proteinu s "expozicí" hydrofobních radikálů a neutralizací nábojů polárních skupin).
• Změňte konfiguraci proteinové molekuly.
• Ztráta biologické činnosti způsobená porušením nativní strukturní organizace molekuly.
• Světlejší štěpení proteolytických enzymů ve srovnání s nativním proteinem, přechod kompaktní nativní struktury v rozložené volné formě usnadňuje přístup enzymů na peptidové proteinové vazby, které zničí.

Poslední kvalita denaturovaného proteinu je široce známá. Tepelné nebo jiné zpracování produktů obsahujících proteiny (hlavně maso) přispívá k lepšímu trávení pomocí proteolytických gastrointestinálních traktů enzymů. V žaludku člověka a zvířat se vyrábí přirozený denaturační činidlo - kyselina chlorovodíková, která, denaturační proteiny, pomáhá svým štěpením enzymy. Přítomnost kyseliny chlorovodíkové a proteolytických enzymů však neumožňuje použití proteinových léků ústy, protože jsou denaturovány a okamžitě rozděleny, ztrácí biologickou aktivitu.

Všimli jsme si také, že denaturační látky, srážené proteiny se používají v biochemických praktikách s jinými účely než ti, kteří jsou oddaní. Extrakce jako recepce se používá k uvolnění některých proteinových nebo proteinových skupin a denaturace pro osvobození od proteinu směs jakýchkoliv látek. Odstranění proteinu můžete získat roztok poddůstojnosti nebo eliminovat působení tohoto proteinu.

Dlouho to bylo věřil, že denaturaci je nevratné. V některých případech však odstranění remotačního činidla (takové experimenty byly provedeny použitím močoviny) obnovuje biologickou aktivitu proteinu. Proces obnovení fyzikálně-chemických a biologických vlastností denaturovaného proteinu se nazývá renaturace nebo ranatution. Pokud je denaturovaný protein (po odstranění látek odstraněny), se opět organizuje do původní struktury, jeho biologická aktivita je obnovena.

Strana 4

celkem stránky:7

№1. Proteiny: peptidová komunikace, jejich detekce.

Proteiny - makromolekuly lineárních polyamidů tvořených aminokyselinami v důsledku polykondenzační reakce v biologických objektech.

Proteiny - Jedná se o vysoce molekulární sloučeniny aminokyseliny. 20 aminokyselin se účastní tvorby proteinů. Váží se na dlouhé řetězce, které tvoří základ molekuly proteinu velké molekulové hmotnosti.

Proteinové vlastnosti v těle

Kombinace zvláštních chemických a fyzikálních vlastností proteinů zajišťuje, že tato třída organických sloučenin je centrální rolí v životních jevech.

Proteiny mají následující biologické vlastnosti nebo provádět následující hlavní funkce v živých organismech:

1. Katalytická funkce proteinů. Všechny biologické katalyzátory - enzymy jsou proteiny. V současné době jsou charakterizovány tisíce enzymů, mnoho z nich je zvýrazněno v krystalické formě. Téměř všechny enzymy jsou výkonné katalyzátory, které zvyšují rychlost reakcí nejméně milionkrát. Tato funkce proteinů je jedinečná, ne charakteristická pro jiné polymerní molekuly.

2. živná (záložní funkce proteinů). To je především proteiny určené pro výživu vyvíjejícího se embrya: kasein mléčných, vajíček Ovalbumin, náhradní semena proteinů rostlin. Řada jiných proteinů je nepochybně používáno v těle jako zdroj aminokyselin, které jsou zase prekurzory biologicky účinných látek, které řídí metabolický proces.

3. Dopravní funkce proteinů. Doprava mnoha malých molekul a iontů se provádí specifickými proteiny. Například dýchací funkce krve, jmenovitě přenos kyslíku, se provádí molekulami hemoglobinu - proteinem červených krvinek. Albuminový sérový albumin se podílí na lipidové dopravě. Řada jiných sérových proteinů tvoří komplexy s tuky, mědi, železem, tyroxinu, vitamínu A a dalšími spoji, které poskytují jejich doručení příslušným orgánům.

4. Ochranná funkce proteinu. Hlavní funkce ochrany se provádí imunologický systém, který poskytuje syntézu specifických ochranných proteinů - protilátek - v reakci na přijetí do těla bakterií, toxinů nebo virů (antigeny). Protilátky se spojují antigeny, interakce s nimi, a tím neutralizovat své biologické účinky a udržovat normální stav těla. Koagulace krevního plazmového proteinu - fibrinogen - a tvorba krevní sraženiny, chránící před ztrátou krve během poranění - další příklad ochranné funkce proteinů.

5. Smluvní funkce proteinů. Mnoho proteinů se účastní akt svalové kontrakce a relaxace. Aktin a Miosin hrají hlavní roli v těchto procesech - specifické svalové tkáně proteiny. Skontní funkce je také inherentní proteiny subcelulárních struktur, které zajišťují nejkrásnější procesy životně důležité aktivity buněk,

6. Konstrukční funkce proteinů. Proteiny s takovou funkcí zaujímají první místo mimo jiné proteiny lidského těla. Strukturní proteiny, jako je kolagen v pojivové tkáni, jsou rozšířené; Keratin ve vlasech, nehty, kůži; Elastin - v cévních stěnách atd.

7. Hormonální (regulační) proteinová funkce. Metabolismus v těle se řídí různými mechanismy. V tomto regulačním místě jsou obsazeny hormony produkované viskozitou železa. Řada hormonů je reprezentováno proteiny nebo polypeptidy, jako jsou hormony hypofýzy, pankreatu atd.

Peptidová komunikace

Formálně, tvorba makromolekul proteinu může být reprezentována jako polykondenzační reakce aminokyselinovou kyselinou.

Z chemického hlediska jsou proteiny s vysokou molekulárními organickými sloučeninami obsahujícími dusíkem (polyamidy), jejichž molekuly jsou postaveny z aminokyselinových zbytků. Proteinové monomery slouží α-aminokyselinám, obecné znamení Což je přítomnost karboxylové skupiny -oson a aminoskupiny -NH2 v druhém atomu uhlíku (atom a-uhlíku):

Na základě výsledků studia produktů bílkovin hydrolýzy a pokročilé A.ya. Danilevovy představy o roli peptidových spojení -CO-NH- ve výstavbě molekuly proteinu, německý vědec E. Fisher navrhl na počátku 20. století peptidovou teorii struktury proteinů. Podle této teorie jsou proteiny lineární polymery asociovaného peptidu α-aminokyselin komunikace - Polypeptidy:

V každém peptidu, jeden konečný aminokyselinový zbytek má volnou a-aminoskupinu (N-konec) a druhá je volná a-karboxylová skupina (C-end). Struktura peptidů je vyrobena pro zobrazení, počínaje N-koncovou aminokyselinou. V tomto případě jsou aminokyselinové zbytky označeny symboly. Například: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr - CYS. Tento záznam označuje peptid, ve kterém N-terminální a-aminokyselina ­ alanin a c-terminál - cystein. Při čtení takového vstupu konce jmen všech kyselin, kromě toho, že se mění na "IL": alanyl-tyrosyl-leucile serile-tyrosyl-cistein. Délka peptidového řetězce v peptidech a proteinech se setkávala v těle se liší od dvou až stovek a tisíce aminokyselinových zbytků.

№2. Klasifikace jednoduchých proteinů.

NA jednoduchý (Proteiny) zahrnují proteiny, které poskytují pouze aminokyseliny během hydrolýzy.

Proteinoidy ____ Jednoduché živočišné proteiny, nerozpustné vstupy, roztoky solí, zředěné kyseliny a alkálie. Především referenční funkce (například kolagen, keratin

protamo. - Pozitivně nabité jaderné proteiny, s molekulovou hmotností 10-12 kDa. Přibližně 80% se skládá z alkalických aminokyselin, což jim dává možnost interagovat s nukleovými kyselinami přes iontové vazby. Účastnit se regulace genové činnosti. Dobře rozpustný ve vodě;

histons. - Jaderné proteiny, které hrají důležitou roli při regulaci genetické aktivity. Nacházejí se ve všech eukaryotických buňkách a jsou rozděleny do 5 tříd, které se liší v molekulové hmotnosti a aminokyselině. Molekulová hmotnost histonů je v rozmezí od 11 do 22 kDa, a rozdíly v aminokyselinové kompozici se týkají lysinu a argininu, jehož obsah se liší od 11 do 29% a od 2 do 14%;

prolamines - nejsou rozpustné ve vodě, ale rozpustné v 70% alkoholu, zvláštnosti chemické konstrukce - hodně prolinu, kyselina glutamová není lysin ,

wordworms. - rozpustný v alkalických roztocích ,

globulins. - Proteiny, které nejsou rozpustné ve vodě a v polo-nasyceném roztoku síranu amonného, \u200b\u200bale rozpustný ve vodných roztoku solí, alkalis a kyselin. Molekulová hmotnost - 90-100 kDa;

albumin - Proteiny zvířat a rostlinných tkání, rozpustné ve vodě a solných roztokech. Molekulová hmotnost se rovná 69 kDa;

skleroproteins. - proteiny živočišných tkání

Jako příklady jednoduchých proteinů, fibroin hedvábí, vaječný albumin, pepsin, atd.

Číslo 3. Způsoby izolace a nanášení (čištění) proteinů.

№4. Proteiny jako polyelectrolyty. Isoelektrický dotový protein.

Proteiny jsou amfoterní polyelectrolytes, tj. Ukázat jak kyselé, tak základní vlastnosti. To je způsobeno přítomností aminokyselinových radikálů v molekulách aminokyselinových radikálů schopných ionizace, stejně jako volné a-amino a a-karboxylové skupiny na koncích peptidových řetězců. Kyselené vlastnosti proteinu poskytují kyselé aminokyseliny (aspartic, glutamy) a alkalické vlastnosti jsou hlavními aminokyselinami (lysin, arginin, histidin).

Nabíjení molekuly proteinu závisí na ionizaci kyselých a bazických skupin aminokyselinových radikálů. V závislosti na poměru negativních a pozitivních skupin, proteinová molekula jako celek získává celkový pozitivní nebo negativní náboj. Při okyselení proteinového roztoku se sníží stupeň ionizace aniontových skupin, a kationtové stoupání; Když ponorka, naopak. S určitou hodnotou pH se počet pozitivních a negativně nabitých skupin stává stejným, isoelektrický stav proteinu dochází (celkový náboj je 0). Hodnota pH, ve které je protein v isoelektrickém stavu, se nazývá izoelektrický bod a označován PI, podobným aminokyselinám. Pro většinu proteinů PI leží v rozmezí 5,5-7,0, což ukazuje určitý převažen v kyselých aminokyselinových proteinech. Existují však alkalické proteiny, například Salmina - hlavní protein mléka lososa (PL \u003d 12). Kromě toho existují proteiny, které PI má velmi nízkou hodnotu, například pepsin - enzym Žaludeční šťávy (Pl \u003d l). V izoelektrickém místě jsou proteiny velmi nestabilní a snadno spadají do sedimentu, které mají nejmenší rozpustnost.

Pokud protein není v isoelektrickém stavu, pak v elektrickém poli se jeho molekuly se pohybují do katody nebo anody v závislosti na znamení celkového náboje a rychlosti úměrné jeho velikosti; Jedná se o podstatu metody elektroforézy. Tato metoda může oddělit proteiny s různými hodnotami PI.

Proteiny, i když mají vlastnosti pufru, ale jejich kapacita ve fyziologických hodnotách pH je omezena. Výjimkou jsou proteiny obsahující hodně histidinu, protože pouze gistidinový radikál má pufrové vlastnosti v rozmezí pH 6-8. Existuje jen velmi málo takových proteinů. Například hemoglobin obsahující téměř 8% histidin je silný intracelulární pufr v červených krvinkách, udržování krve pH na konstantní úrovni.

№5. Fyzikálně-chemické vlastnosti proteinů.

Proteiny mají různé chemické, fyzikální a biologické vlastnosti, které jsou určeny aminokyselinovou kompozicí a prostorovou organizací každého proteinu. Chemické proteinové reakce jsou velmi rozmanité, jsou způsobeny přítomností NH2 -, Cotonových skupin a radikálů různých povahy. Jedná se o reakci nitrace, acylace, alkylace, esterifikace, oxidace redukce a další. Proteiny mají kyselinu-bázi, pufr, koloidní a osmotické vlastnosti.

Kyselé vlastnosti proteinů

Chemické vlastnosti. Se slabým ohřevem vodných roztoků proteinů dochází k denaturace. Současně se vytvoří sraženina.

Při zahřívání proteinů s kyselinami dochází k hydrolýze, zatímco směs aminokyselin je vytvořena.

Fyzikálně-chemické vlastnosti proteinů

Proteiny mají vysokou molekulovou hmotnost.

Náboj proteinové molekuly. Všechny proteiny mají alespoň jednu volnou -NH a skupinu skupiny.

Proteined Solutions. - koloidní řešení s různými vlastnostmi. Proteiny jsou kyselé a bazické. Kyselé proteiny obsahují mnoho PLA a ASP, které mají další karboxylové a méně aminoskupiny. V alkalických proteinech, hodně Liz a Arg. Každá molekula bílkovin ve vodném roztoku je obklopena hydratačním pláštěm, protože proteiny v důsledku aminokyselin mají mnoho hydrofilních skupin (-son, -on, -NH2, -HH). Ve vodných roztocích má molekula proteinu náboj. Nabíjení proteinu ve vodě se může lišit v závislosti na pH.

Depozice proteinů. Protekov má hydratační skořápku, lepení náboje. Pro depozici je nutné odstranit hydratační skořápku a náboj.

1. Hydratace. Proces hydratace znamená vazbu na vodní proteiny, zatímco oni vykazují hydrofilní vlastnosti: bobtnání, jejich hmotnost a objem se zvyšuje. Otok proteinu je doprovázen částečným rozpouštěním. Hydrofilnost jednotlivých proteinů závisí na jejich struktuře. Hydrofilní amidové (-CO-NH-, peptidové vazby), amin (NH2) a karboxylové skupiny (NH2) a karboxylové skupiny (NH2) a karboxylové skupiny (NH2) a karboxylové skupiny (NH2) a karboxylové skupiny (NH2) a karboxylové skupiny (NH2) a karboxylové skupiny (NH2) a karboxylové skupiny (NH2) a karboxylové skupiny (NH2) a karboxylové skupiny (NH2) a karboxylové (COOH) skupiny přitahují vodní molekuly, přísně je zaměřují na povrch molekuly, přísně je orientovat povrch molekuly. Okolní Hydrát proteinových globulí (vodná) skořápka zabraňuje stabilitě proteinových roztoků. V izoelektrickém bodě mají proteiny nejmenší schopnost vázat vodu, zničení obálky hydrátu se vyskytuje kolem molekul proteinu, takže jsou spojeny, tvořící se velké jednotky. Agregace molekul proteinu dochází a pokud jsou dehydratovány za použití některých organických rozpouštědel, jako je ethylalkohol. To vede k podložení proteinů v sedimentu. Když se změní pH, protein makromolekuly se nabitá a jeho hydratační schopnost se mění.

Depoziční reakce jsou rozděleny do dvou typů.

Protein výsadba: (NH4) SO 4 - pouze hydratační skořápka se odstraní, protein si zachovává všechny typy jeho struktury, všechny odkazy si zachovávají nativní vlastnosti. Takové proteiny pak mohou znovu rozpustit a používat.

Depozice se ztrátou nativních proteinových vlastností - proces je nevratný. Hydrátový plášť se odstraní z proteinu a náboj je rušen různými vlastnostmi v proteinu. Například měděné soli, rtuť, arzen, železo, koncentrované anorganické kyseliny - HNO3, H2S04, HC1, organické kyseliny, alkaloidy - taniny, jodová rtuť. Přidání organických rozpouštědel snižuje stupeň hydratace a vede k srážení proteinu. Jako taková rozpouštědla používají aceton. Napište proteiny, stejně jako soli, například sulfát amonný. Princip této metody je založen na skutečnosti, že se zvýšením koncentrace soli v roztoku, iontové atmosféry tvořené proteinovými protiionty jsou stlačeny, což přispívá k jejich uvedení do kritické vzdálenosti, na kterých intermolekulární síly Van der Waals atrakce převažuje nad coulombovými silami k odpuzování protiionty. To vede k lepení částic bílkovin a jejich sraženiny.

Při varu, proteinové molekuly začínají chaoticky pohybovat, čelí, že náboj se odstraní, hydratační skořápka se snižuje.

Pro detekci proteinů v roztoku platí:

barevné reakce;

depoziční reakce.

Metody praní a čištění proteinů.

homogenizace- buňky jsou zvědavé k homogenní hmotě;

extrakce proteinů s vodnými nebo vodními roztoky;

1. výsadba;

   elektroforéza;

   chromatografie: Adsorpce, štěpení;

   ultracentrifugace.

Strukturální organizace proteinů.

Primární struktura - Je určen sekvencí aminokyselin v peptidovém řetězci, stabilizuje kovalentní peptidové vazby (inzulín, pepsin, chymotrypsin).

Sekundární struktura - struktura prostorových proteinů. To je buď spirála, nebo -strem. Jsou vytvořeny vodíkové vazby.

Terciární struktura - Globulární a fibrilární proteiny. Stabilizujte vodíkové vazby, elektrostatické síly (CO-, NN3 +), hydrofobní síly, sulfidové můstky jsou určeny primární strukturou. Globulární proteiny jsou všechny enzymy, hemoglobin, myoglobin. Fibrilární proteiny - kolagen, Mozin, Aktin.

Kvartérní struktura - Existují pouze některé proteiny. Takové proteiny jsou postaveny z několika peptidů. Každý peptid má svou primární, sekundární, terciární strukturu, se nazývá Prováděcí. Několik protérů je spojeno do jedné molekuly. Jeden Protétter nefunguje jako protein, ale pouze v souvislosti s jinými proteers.

Příklad: Hemoglobin \u003d -Globul + -globul - toleruje 2 v agregátu, a nikoli separateness.

Protein může renate. To vyžaduje velmi krátký účinek agentů.

6) Metody pro detekci proteinů.

Proteiny - polymery s vysokou molekulovou hmotností, konstrukční (monomerní) jednotky, z nichž jsou  aminokyseliny. Aminokyseliny v proteinech jsou spojeny s každým jiným peptidovým vazbou, jejich tvorba je způsobena stojící karboxylovou skupinou - atom uhlíku jedné aminokyseliny a -Amic skupina jiných aminokyselin s uvolněním molekuly vody.Monomerní vazby proteinů se nazývají zbytky aminokyselin.

Peptidy, polypeptidy a proteiny se liší nejen množstvím, složením, ale také sekvencí aminokyselinových zbytků, fyzikálně-chemických vlastností a funkcí prováděných v těle. Molekulová hmotnost proteinů se liší od 6 tisíc na 1 milion a více. Chemické a fyzikální vlastnosti proteinů jsou způsobeny chemickou povahou a fyzikálně-chemickými vlastnostmi radikálů, které je vstupují do zbytky aminokyselin. Metody pro detekci a kvantifikaci proteinů v biologických objektů a potravinářských výrobcích, jakož i uvolňování z tkání a biologických tekutin na bázi fyzikálních a chemických vlastností těchto sloučenin.

Proteiny při interakci s některými chemikáliemi dejte malovanými sloučeninami. Tvorba těchto sloučenin se vyskytuje za účasti aminokyselinových radikálů, jejich specifických skupin nebo peptidových vazeb. Barevné reakce umožňují instalaci přítomnost proteinu v biologickém objektunebo řešení a prokázat přítomnost určité aminokyseliny v molekule proteinu. Na základě barevných reakcí byly vyvinuty některé metody kvantitativního stanovení proteinů a aminokyselin.

Univerzální věřit reakce biuretu a ningidrinuTak dávají všechny proteiny. Xantoproteinová reakce, odporová reakceet al. jsou specifické, protože jsou způsobeny radikálovými skupinami určitých aminokyselin v proteinové molekule.

Barevné reakce vám umožní navázat přítomnost proteinu ve studovaném materiálu a přítomnosti určitých aminokyselin v molekulách.

Biuretová reakce. Reakce je způsobena přítomností v proteinech, peptidech, polypeptidech peptidové vazbyve formě alkalické média měděné ionty (II)komplexní sloučeniny namalované v barva fialová (s červeným nebo modrým odstínem). Zbarvení je způsobeno přítomností v molekule alespoň dvou skupin -CO-NH-související přímo navzájem nebo s účastí atomu uhlíku nebo dusíku.

Ionty mědi (II) jsou spojeny se dvěma iontovými vazbami se skupinami \u003d C─O ˉ a čtyři koordinační vazby s atomy dusíku (\u003d n-).

Barva barvy závisí na množství proteinu v roztoku. To umožňuje použití této reakce pro kvantifikaci proteinu. Barva malířských roztoků závisí na délce polypeptidového řetězce.Proteiny dávají modrým fialovým barvením; Výrobky jejich hydrolýzy (poly a oligopeptidy) jsou červené nebo růžové barvy. Reakce pohřbení je uvedena nejen proteiny, peptidy a polypeptidy, ale také blook (NH2-CO-NH-CO-CO-NH2), oxamid (NH2-CO-CO-NH2), histidin.

Komplexní sloučenina sloučenina mědi (II) s peptidovými skupinami, vzorkovaná v alkalickém médiu, má následující strukturu:

Reakce ningidrinu. V této reakci se proteinová roztoky, polypeptidy, peptidy a volné a-a-aminokyseliny při zahřívaném s ningidrinem dává modré, modré fialové nebo růžové barvení. Zbarvení v této reakci se vyvíjí v důsledku α-a-aminoskupiny.

Velmi snadno reaguje s ningidrin  aminokyselinami. Spolu s nimi se modré fialové Ruemen také tvoří proteiny, peptidy, primární aminy, amoniak a některé další připojení. Sekundární aminy, jako je prolin a oxyprolin, dávají žlutou barvu.

Reakce ningidrinu je široce používána pro detekci a kvantifikaci aminokyselin.

Xantoprotein reakce.Tato reakce ukazuje přítomnost v proteinech zbytků aromatických aminokyselin - tyrosin, fenylalanin, tryptofan. Na základě nitrace benzenového kruhu radikálů těchto aminokyselin s tvorbou nitro sloučenin namalovaných v žlutá (Řecké "xantos" - žlutá). Na příkladu tyrosinu může být tato reakce popsána ve formě následujících rovnic.

V alkalických médiích tvoří aminokyseliny nitro-produkované soli chinoidních konstrukcí, malované v oranžové. Reakce xantoproteinu je podáván benzen a jeho homology, fenol a jiné aromatické sloučeniny.

Reakce na aminokyseliny obsahující thiolovou skupinu ve sníženém nebo oxidovaném stavu (cystein, cystin).

Plochá reakce. Když je cysteinová alkálie vařena, síra ve formě sulfidu vodíku se snadno štěpí, což v alkalickém médiu tvoří sulfid sodný:

V tomto ohledu je reakce stanovení aminokyselin obsahujících thi v roztoku rozdělena do dvou fází:

Přechod síry z organického stavu na anorganické

Detekce síry v roztoku

Pro detekci sulfidu sodného se použije acetát olova, který při interakci s hydroxidem sodným se otáčí do jeho pluminitidy:

Pb (Ch. 3 VRKAT) 2 + 2naoh. Pb (ona) 2 + 2CH. 3 Coool.

V důsledku interakce sírových a vedených iontů je vytvořen sulfid olova černá nebo hnědá barva:

Na. 2 S. + Pb.(NA) 2 + 2 H. 2 Ó. PBS. (černá sraženina) + 4NaOH.

Pro stanovení aminokyselin obsahujících seren, stejný objem hydroxidu sodného a několik kapek olověného acetátového roztoku se přidá do Solven. S intenzivní vaření po dobu 3-5 minut, kapalina je natřena černá.

Přítomnost cystinu může být stanovena za použití této reakce, protože cystin je snadno obnoven na cysteinu.

Millonova reakce:

Jedná se o reakci na aminokyselinový tyrosin.

Volné fenolové hydroxylové tyrosinové molekuly při interakci se solí, sloučeniny rtuti soli nitro produkovaného tyrosinu, malované v růžové červené barvě:

Powli Reakce na histidin a tyrosin . Pauli Odpověď umožňuje detekovat histidinový a tyrosinkový aminokyselinový protein, který se tvoří s diakobenzenzensulfonové kyseliny komplexní sloučeniny cherry-červené barvy. Diazobenzensulfonová kyselina je vytvořena v diazotizační reakci v interakci sulfanylové kyseliny s dusitanem sodným v kyselém prostředí:

S rovným objemem sulfanylové kyseliny (připravené za použití kyseliny chlorovodíkové) a dvojitého objemu roztoku dusitanového roztoku sodného se přidá a dvojitý roztok dusitanů sodného je důkladně smíchán a okamžitě přidá sodík (uhličitan sodný). Po míchání je směs natřena do třešňově červené barvy za podmínky přítomnosti histidinu nebo tyrosinu v roztoku ve studovaném roztoku.

Adamkevich-Hopkins-Kolya Reakce (Schulza - spasyyl) na tryptofanu (reakce na indolovou skupinu). Tripofan reaguje v kyselém médiu s aldehydy, tvořící lakované kondenzační produkty. Reakce probíhá v důsledku interakce studia kroužku tryptofanu s aldehydem. Je známo, že formaldehyd je vytvořen z glyoxylové kyseliny v přítomnosti kyseliny sírové:

R.
bohužel obsahující tryptofan v přítomnosti glixylových a sírových kyselin dávají červenofialové barvení.

Glioxylová kyselina je vždy přítomna v malém množství v ledové kyselině octové. Proto může být reakce prováděna za použití octová kyselina. Současně se přidá stejný objem ledu (koncentrované) kyseliny octové k roztoku a opatrně zahříván, aby se sraženina rozpustila. Po ochlazení je objem koncentrované kyseliny sírové rovné přidanému objemu glyoxylové kyseliny, je do směsi. Po 5-10 minutách je tvorba červeně fialového kruhu pozorována na okraji sekce dvou vrstev. Pokud mícháte vrstvy, obsah nádobí je rovnoměrně namalován ve fialové barvě.

NA

onedensia tryptofanu s formaldehydem:

Kondenzační produkt se oxiduje na bis-2-tryptophanyl karbinol, který v přítomnosti minerálních kyselin tvoří soli lakované v modré fialové barvě:

7) Klasifikace proteinů. Způsoby studia aminokyselinové kompozice.

Přísná nomenklatura a klasifikace proteinů stále neexistuje. Jména proteinů jsou dány náhodnými značkami, nejčastěji s ohledem na zdroj uvolňování bílkovin nebo vzhledem k rozpustnosti v určitých rozpouštědlech, formě molekuly atd.

Klasifikace proteinů se provádí podle kompozice ve formě částic, rozpustností, podle kompozice aminokyselin podle původu, atd.

1. Podle složeníproteiny jsou rozděleny do dvou velkých skupin: jednoduché a komplexní proteiny.

Jednoduché (proteiny) zahrnují proteiny, které poskytují pouze aminokyseliny (proteinoidy, protaminy, histony, prolaminony, vitamíny, globuliny, albumin). Jako příklady jednoduchých proteinů, fibroin hedvábí, vaječný albumin, pepsin, atd.

Komplex (na proteidy) zahrnuje proteiny složené z jednoduchého proteinu a další (protetické) skupiny non-proteinové povahy. Skupina komplexních proteinů je rozdělena do několika podskupin v závislosti na povaze non-proteinové složky:

Metaloproteidy obsahující kovy (Fe, C, Mg atd.) Spojené přímo s polypeptidovým řetězcem;

Fosfoproproidy - obsahují zbytky kyseliny fosforečné, které jsou esterové spoje připojeny k molekulu proteinu v místě hydroxylových skupin serinového, threoninu;

Glykoproteiny - jejich propagační skupiny jsou sacharidy;

Chromoproteiny - sestávají z jednoduchého proteinu a spojené s malovanou ne proteinovou sloučeninou, všechny chromoproteidy jsou biologicky velmi aktivní; Jako rychlé skupiny mohou být porfyrin, isoalloxazin a karoten v nich;

Lipoproteiny jsou protetická skupina lipidů - triglyceridy (tuky) a fosfatidy;

Nukleoproteidy jsou proteiny sestávající z jednoduchého proteinu a nukleové kyseliny spojené s ním. Tyto proteiny hrají kolosální roli v životně důležité činnosti těla a budou diskutovány níže. Jsou součástí jakékoli buňky, některé nukleoproteiny existují v přírodě ve formě speciálních částic s patogenní aktivitou (viry).

2. Ve formě částic- Proteiny jsou rozděleny do fibrilární (Otteo-Like) a kulovité (sférické) (viz strana 30).

3. Rozpustnost a vlastnosti aminokyselinové kompozicerozlišují se následující skupiny jednoduchých proteinů:

Proteinoidy - proteiny podpěrných tkanin (kostí, chrupavka, vazy, šlachy, vlasy, nehty, kůže atd.). Jedná se především o fibrilované proteiny s velkou molekulovou hmotností (\u003e 150000A), nerozpustné v běžných rozpouštědlech: směsi voda, soli a voda-alkoholu. Rozpouští se pouze ve specifických rozpouštědlech;

Protamines (protozoa proteiny) - proteiny rozpustné ve vodě a obsahující 80-90% arginin a omezený sada (6-8) jiných aminokyselin jsou uvedeny v mléce různých ryb. Vzhledem k vysokému obsahu argininu existují základní vlastnosti, jejich molekulová hmotnost je relativně malá a přibližně rovna 4000-12000 ano. Jsou to proteinová složka v nukleoproteinu;

Histoni jsou dobře rozpustné ve vodě a zředěné roztoky kyseliny (0,1N), se liší ve vysokých aminokyselinách: arginin, lysin a histidin (nejméně 30%), a proto mají základní vlastnosti. Tyto proteiny ve významných množstvích jsou obsaženy v buněčných jadech v kompozici nukleoproteinů a hrají důležitou roli při regulaci výměny nukleových kyselin. Molekulová hmotnost histonů je malá a rovna 11000-24000 ano;

Globuliny jsou proteiny nerozpustné ve vodě a solných roztokech se koncentrací soli vyšší než 7%. Globuliny jsou zcela vysráženy při 50% nasycení roztoku s síranem amonným. Tyto proteiny se vyznačují vysokým obsahem glycinu (3,5%), jejich molekulovou hmotností\u003e 100000 Ano. Globulin - slabost nebo neutrální proteiny (p1 \u003d 6-7,3);

Albumin - proteiny, dobře rozpustné ve vodě a silných fyziologických roztokech a koncentrace soli (NH4) 2 S04 by neměla překročit 50% nasycení. Při vyšší koncentraci je albumin vyšívaný. Ve srovnání s globulinem tyto proteiny obsahují glycin třikrát méně a mají molekulovou hmotnost rovnou 40000-70000 ano. Albumin má přebytečný záporný náboj a kyselé vlastnosti (PL \u003d 4,7) v důsledku velkého obsahu kyseliny glutamové;

Prolaminy jsou skupina rostlinných proteinů obsažených v lepku z obilovin. Jsou rozpustné pouze v 60-80% vodném roztoku. ethylalkohol. Prolaminy mají charakteristickou aminokyselinovou kompozici: Existuje mnoho (20-50%) kyseliny glutamové a prolinu (10-15%), v souvislosti s tím, jejichž obdrželi své jméno. Jejich molekulová hmotnost více než 100 000 ano;

Buture - rostlinné proteiny jsou nerozpustné ve vodě, soli a roztokech ethanolu, ale rozpustné v zředěném (0,1N) alkalických roztocích a kyselinách. Podle kompozice aminokyselin a molekulovou hmotností jsou podobné prolaminům, ale arginin obsahuje více a prolin je menší.

Způsoby studia aminokyselinové kompozice

Pod působením enzymů trávicí šťávy jsou proteiny rozděleny do aminokyselin. Byly provedeny dvě důležité výstupy: 1) Kompozice proteinů zahrnuje aminokyseliny; 2) Způsoby hydrolýzy mohou být studovány chemikálií, zejména amnock kyselina, proteinová kompozice.

Pro studium aminokyselinové kompozice proteinů použijte kombinaci kyseliny (HC1), alkalického alkalického [ba (OH) 2] a méně vzácné, enzymatické hydrolýzy nebo jeden z nich. Bylo zjištěno, že v hydrolýze čistého proteinu, který neobsahuje nečistoty, je osvobozeno 20 různých α-aminokyselin. Všechny ostatní otevřené v živočišných tkáních, rostlinách a mikroorganismech aminokyselin (více než 300) existují v přírodě ve volném stavu nebo ve formě krátkých peptidů nebo komplexů s jinými organickými látkami.

První stupeň při určování primární struktury proteinů je kvalitativní a kvantitativní hodnocení aminokyselinové kompozice tohoto jednotlivého proteinu. Je třeba mít na paměti, že je nutné mít určité množství čistého proteinu bez nečistot jiných proteinů nebo peptidů.

Kyselina Hydrolýza protein

Pro stanovení kompozice aminokyselin je nutné vyzdvihnout všechny peptidové vazby v proteinu. Analyzovaný protein se hydrolyzuje při teplotě 6 mol / l NS1 při teplotě asi 110 ° C po dobu 24 hodin. V důsledku takového zpracování jsou peptidové vazby v proteinu zničeny a v hydrolyzáti jsou přítomny pouze volné aminokyseliny. Kromě toho se glutamin a asparagin hydrolyzují na glutamin a asparagové kyseliny (tj. Amidové komunikace v radikálech a aminoskupině je štěpena).

Separace aminokyselin za použití iontoměničové chromatografie

Směs aminokyselin získaných kyselými hydrolýzou proteinů je oddělena ve sloupci s kationtoměničovou pryskyřicí. Taková syntetická pryskyřice obsahuje negativně nabité skupiny pevně spojené s ním (například zbytky sulfonové kyseliny -SO 3 -), na které jsou připojeny na + ionty (obr. 1-4).

Směs aminokyselin v kyselém médiu (pH 3,0) se zavádí do kationtového výměníku (pH 3,0), kde aminokyseliny jsou reprezentovány zejména kationty, tj. Mají kladný náboj. Pozitivně nabité aminokyseliny jsou spojeny negativně nabitými částicemi pryskyřice. Čím větší je celkový náboj aminokyselin, tím silnější jeho spojení s pryskyřicí. Aminokyseliny lysin, arginin a histidin jsou nejvíce pevně spojeny s kationtovým kurzem a chřestové a glutamové kyseliny jsou nejslabší.

Uvolňování aminokyselin z kolony se provádí s proplachováním (eluce) svým pufrovým roztokem s rostoucí iontovou sílou (tj. S nárůstem koncentrace NaCl) a pH. S zvýšením pH aminokyselin ztratí proton, v důsledku toho, jejich kladný náboj se snižuje, a následně pevnost komunikace s negativně nabitými částicemi pryskyřice.

Každá aminokyselina vychází z kolony s určitou hodnotou pH a iontem. Sběr ze spodního konce roztoku sloupce (eluát) ve formě malých částí je možné získat frakce obsahující jednotlivé aminokyseliny.

(Čtěte více "hydrolýza" viz číslo 10)

8) Chemické vazby ve struktuře proteinu.

9) Koncept hierarchie a strukturní organizace proteinů. (Viz číslo otázky 12)

10) Hydrolýza proteinů. Reakční chemie (krok, katalyzátory, reagencie, reakční podmínky) - úplný popis hydrolýzy.

11) Chemická transformace proteinů.

Denaturace a renatura

Když se proteinová roztoky zahřívají na 60-80% nebo pod působením činidel, které zničí ne-kovalentní vazby v proteinech, se vyskytuje terciární (kvartérní) a sekundární struktura molekuly proteinu, trvá větší nebo menší míru tvaru nepravidelného náhodného míče. Tento proces se nazývá denaturace. Jako denaturační činidla, kyseliny, alkály, alkoholy, fenoly, močovina, guanidin chlorid atd., Mohou být podstatou jejich působení ve skutečnosti, že tvoří vodíkové vazby C \u003d NH a \u003d Spolu-skupiny peptidového ostrova a s kyselinou Skupiny aminokyselinových radikálů, nahrazujících své vlastní intramolekulární vodíkové vazby v proteinu v důsledku toho, které se mění sekundární a terciární struktury. Při denaturace, rozpustnost proteinu klesá, je to "koagulovaná" (například při vaření slepičí vejce), biologická aktivita proteinu je ztracena. To je založeno například použití vodného roztoku karbolové kyseliny (fenol) jako antiseptik. Za určitých podmínek se s pomalým chlazením roztoku denaturovaného proteinu vyskytuje renaturace - obnovení počátečního (nativního) konformace. To potvrzuje skutečnost, že charakter pokládání peptidového řetězce je určen primární strukturou.

Proces denaturace samostatného proteinové molekuly, vedoucí k rozpadu jeho "tuhé" trojrozměrné struktury, se někdy nazývá tání molekuly. Prakticky jakákoliv patrná změna v externích podmínkách, například ohřevu nebo významné změny pH, vede k sobě jdoucímu porušení kvartérních, terciárních a sekundárních proteinových struktur. Denaturace je typicky způsobena zvýšením teploty, působením silných kyselin a zásad, solí těžkých kovů, některá rozpouštědla (alkohol), záření atd.

Denaturace často vede k tomu, že v koloidním roztoku proteinových molekul je proces agregace proteinů do většího. Vizuálně vypadá například jako tvorba "bílkovin" s smažením vajec.

Renaturace je proces, reverzní denaturace, ve kterém proteiny vrací svou přirozenou strukturu. Je třeba poznamenat, že ne všechny proteiny jsou schopny renaturovat; Většina proteinů denaturace nevratná. Pokud se s denaturací proteinu, jsou fyzikálně-chemické změny spojeny s přechodem polypeptidového řetězce z pevně baleného (objednaného) stavu v nepravidelném, pak se schopnost proteinů do samorozporní organizace projevuje při renaturace, jehož cesta je Předurčená aminokyselinovou sekvencí v polypeptidovém řetězci, tj. Jeho primární struktura určená dědičnými informacemi. V živých buňkách budou pravděpodobně rozhodující pro přeměnu neuspořádaného polypeptidového řetězce během nebo po jeho biosyntéze na ribozomu do struktury nativní molekuly proteinu. Když se oboustranné molekuly DNA zahřívají na teplotu asi 100 ° C, jsou mezi bázemi rozbité vodíkové vazby a komplementární řetězce se rozbíhají - DNA denatury. S pomalým chlazením však mohou být doplňkové řetězce opět připojeny k pravidelné dvojité helixu. Tato schopnost DNA pro renaturace se používá k získání umělých molekul hybridních DNA.

Přírodní proteinová tělesa jsou obdařena určitým, přísně definovaným prostorovým uspořádáním a mají řadu charakteristických fyzikálně-chemických a biologických vlastností fyziologické teploty a pH média. Pod vlivem různých fyzikálních a chemických faktorů jsou proteiny podrobeny koagulaci a spadají do sraženiny, ztrácí nativní vlastnosti. Pod denaturací tedy porušení obecného plánu jedinečné struktury nativního proteinové molekuly, zejména jeho terciární struktury, což vede ke ztrátě vlastností charakteristických pro IT (rozpustnost, elektroforetickou mobilitu, biologickou aktivitu atd.). Většina proteinů denature s ohřevem jejich roztoků nad 50-60 ° C.

Vnější projevy denaturace se sníží na ztrátu rozpustnosti, zejména v izoelektrickém bodě, zvýšení viskozity proteinových roztoků, zvýšení počtu volných funkčních skupin SH a změnou povahy radiace paprsků. Nejcharakterističtějším znakem denaturace je prudký pokles nebo úplná ztráta proteinu jeho biologické aktivity (katalytický, antigen nebo hormoneální). Při denování proteinu způsobeného 8M močovinou nebo jiným činidlem jsou zničeny převážně nevijící komunikace (zejména hydrofobní interakce a vodíkové vazby). Disulfidové vazby v přítomnosti regeneračního činidla mercaptoethanolu jsou rozbité, zatímco peptidové vazby ostrova polypeptidového řetězce nejsou ovlivněny. Za těchto podmínek, globule nativního proteinu molekuly jsou nasazeny a jsou vytvořeny náhodné a neuspořádané struktury (obr.)

Denaturace proteinové molekuly (schéma).

a - počáteční stav; b - zahájit reverzibilní porušení molekulární struktury; B - nevratné nasazení polypeptidového řetězce.

Denaturace a renaturace ribonukleázy (od anfinsenu).

a - nasazení (močovina + merkaptoethanol); B - Re-koagulace.

1. Hydrolýza proteinů: H +

[- NH2─CHO CO─NH─CH─CO -] N + 2NH2O → N NH2 - CH-COOH + N NH2 ─ CH ─ COOH

│ │ ‌‌│ │

Aminokyselina 1 aminokyselina 2

2. Srážení proteinů:

a) reverzibilní

Protein v roztoku ↔ Sraženina proteinu. Vyskytuje se pod akcí řešení solí na +, k +

b) nevratné (denaturace)

S denaturací pod působením vnějších faktorů (teplota; mechanický náraz - tlak, tření, třepání, ultrazvuk; působení chemických činidel - kyselin, alkalických atd.) Existuje změna sekundárních, terciárních a kvartérních konstrukcí proteinových makromolekul , to znamená, že jeho nativní prostorová struktura. Primární struktura, a proto se chemické složení proteinu nemění.

Při denaturace se fyzikální vlastnosti proteinů změní: Rozpustnost se sníží, biologická aktivita je ztracena. Zároveň se zvyšuje aktivita některých chemických skupin, účinky na proteolytické enzymy proteiny jsou usnadněny, a proto je snazší hydrolyzovaný.

Například albumin - vaječný protein - při teplotě 60-70 °, vysráží se z roztoku (koagulovaného), ztrácí schopnost rozpustit ve vodě.

Diagram procesu denaturace proteinu (zničení terciárních a sekundárních struktur proteinových molekul)

3. Hořící Belkov

Proteiny svítí tvorbou dusíku, oxidu uhličitého, vody, stejně jako některé další látky. Hořící je doprovázena charakteristickou vůní spáleného peří

4. Barevné (kvalitativní) reakce na proteiny:

a) xantoproteinová reakce (na zbytky aminokyselin obsahujících benzenové kroužky):

Protein + HNO3 (konc.) → žluté barvení

b) Reakce pohřbení (na peptidových kravádách):

Protein + Cuso4 (saturaci) + NaOH (závěrečné) → Světlé fialové barvení

c) cystein reakce (na zbytcích aminokyselin obsahujících síru):

Protein + NaOH + PB (CH3COO) 2 → černá zbarvení

Proteiny jsou základem všech živých na Zemi a provádět více funkcí v organismech.

Lhaní proteiny

Závod se nazývá proces izolačních proteinů z vodných roztoků s neutrálními roztoky koncentrovaných solí alkalických a alkalických zemin. S přidáním velkých koncentrací solí na proteinové roztok, proteinové částice jsou dehydratovány a zvedání náboje, zatímco proteiny spadají do sraženiny. Stupeň ztráty proteinů ve sraženině závisí na iontové síly roztoku precipitanty, velikosti částic molekuly proteinu, velikosti jeho náboje, hydrofilnosti. Různé proteiny jsou uloženy v různých koncentracích solí. Proto ve srážkách získaném postupným zvyšováním koncentrace solí jsou oddělené proteiny v různých frakcích. Výsadba proteinů je reverzibilní proces a po odstranění soli se protein znovu objevuje přirozené vlastnosti. Proto, výsadba v klinické praxi v oddělení sérových proteinů, jakož i při izolaci, čištění různých proteinů.

Přidané anionty a kationty zničí hydrát proteinové plášti proteinů, což je jedním z faktorů stability proteinových roztoků. Nejčastěji aplikují roztoky sulfátů na a amoniaku. Mnoho proteinů se liší velikostí hydratačního pláště a velikosti náboje. Pro každý protein je vlastní výsadba. Po odstranění opuštěného činidla se protein uchovává svou biologickou aktivitu a fyzikálně-chemické vlastnosti. V klinické praxi se aplikuje metoda nastavení pro separační globuliny (s přidáním 50% roztoku síranu amonného (NH4) 2S04 klesne) a albumines (s přidáním 100% roztoku síranu amonného (NH4) 2S04 klesne).

Výše plantáže je ovlivněna:

1) Příroda a koncentrace soli;

2) prostředí pH;

3) teplota.

Hlavní roli hraje valence iontů.

12) Vlastnosti organizace primární, sekundární struktury terciární proteinu.

V současné době je experimentálně prokázána existence čtyř úrovní strukturní organizace proteinové molekuly: primární, sekundární, terciární a kvartérní struktura.